博士
  1. 无机化学  1.1. 配位化学  1.1.1. 配位场理论  1.1.2. 晶体场理论  1.1.3. Molecular Orbital Theory for Coordination Compounds  1.1.4. 配位化合物的稳定性  1.1.5. 配位化合物的电子光谱  1.1.6. 配位化合物中的异构现象  1.1.7. 配位反应的动力学和机制  1.2. 有机金属化学  1.2.1. 金属羰基化合物  1.2.2. 金属烷基和芳基  1.2.3. Fischer 和 Schrock 碳烯  1.2.4. 氧化加成和还原消除  1.2.5. 金属氢化物  1.2.6. 有机金属化合物的催化  1.2.7. Metallocenes and Sandwich Complexes  1.2.8. CH 活化  1.3. 固态化学  1.3.1. 晶体结构和晶格  1.3.2. 能带理论与电学性质  1.3.3. 晶体中的缺陷  1.3.4. 固态材料的合成  1.3.5. 固体的磁性和光学性质  1.3.6. 超导性  1.3.7. 固态离子学  1.4. 生物无机化学  1.4.1. 金属蛋白和酶  1.4.2. 金属离子的运输和储存  1.4.3. 金属在医学中的作用  1.4.4. 仿生催化  1.4.5. 金属-DNA相互作用  1.4.6. 医学科学中的金属配合物  1.5. 镧系元素和锕系元素  1.5.1. 镧系元素和锕系元素的电子构型和氧化态  1.5.2. 镧系元素和锕系元素的光谱和磁性特征  1.5.3. Separation and Extraction of Lanthanides and Actinides  1.5.4. f区元素的配位化学  1.6. 主族化学  1.6.1. 硼化合物的化学  1.6.2. 硅和锗化合物的化学性质  1.6.3. 磷和硫化合物的化学  1.6.4. 有机硅化学  1.6.5. 稀有气体化学
  2. 有机化学  2.1. 反应机理  2.1.1. 亲核取代反应  2.1.2. 亲电子加成与取代反应  2.1.3. 消除反应  2.1.4. 重排反应  2.1.5. 自由基反应  2.1.6. 周环反应  2.1.7. 光化学反应  2.2. 立体化学  2.2.1. 手性和光学活性  2.2.2. 结构分析  2.2.3. 立体电子效应  2.2.4. 不对称合成  2.2.5. 动态立体化学  2.3. 有机合成中的有机金属化学  2.3.1. 有机锂和有机镁试剂  2.3.2. 过渡金属催化偶联反应  2.3.3. 钯催化反应  2.3.4. 烯烃复分解反应  2.3.5. 金和银在有机合成中的催化作用  2.4. 天然产物化学  2.4.1. 生物碱和萜类化合物  2.4.2. 类固醇和黄酮类化合物  2.4.3. 天然产物的全合成  2.4.4. 天然产物的生物合成  2.5. 超分子化学  2.5.1. 主体-客体化学  2.5.2. 自组装和分子识别  2.5.3. 超分子催化  2.5.4. 分子机器
  3. 物理化学  3.1. 热力学  3.1.1. Laws of Thermodynamics  3.1.2. 化学势与平衡  3.1.3. 统计热力学  3.1.4. 非平衡热力学  3.2. 量子化学  3.2.1. 薛定谔方程及其应用  3.2.2. 分子轨道理论  3.2.3. 密度泛函理论  3.2.4. 后Hartree-Fock方法  3.3. 化学动力学  3.3.1. 反应速率理论  3.3.2. 机制和速度定律  3.3.3. 催化作用和酶动力学  3.3.4. 反应动力学  3.4. 光谱学与分子结构  3.4.1. 红外光谱  3.4.2. 紫外-可见光谱法  3.4.3. 核磁共振光谱  3.4.4. 质谱分析  3.4.5. 拉曼光谱  3.5. 表面和胶体化学  3.5.1. 吸附与催化  3.5.2. 表面活性剂和胶束  3.5.3. 胶体稳定性  3.5.4. 纳米材料与界面
  4. 分析化学  4.1. 色谱法  4.1.1. 气相色谱法  4.1.2. 高效液相色谱  4.1.3. 薄层色谱法  4.1.4. 离子色谱法  4.2. 电分析技术  4.2.1. 伏安法与极谱法  4.2.2. 电导法和电位法  4.2.3. 库仑法  4.3. 光谱法  4.3.1. 原子吸收光谱法  4.3.2. 荧光光谱学  4.3.3. X射线衍射  4.3.4. 电子顺磁共振光谱  4.4. Chemometrics  4.4.1. 数据处理和统计方法  4.4.2. 多学科分析  4.4.3. 机器学习在分析化学中的应用
  5. 理论与计算化学  5.1. 分子动力学模拟  5.2. 量子化学方法  5.3. 计算药物设计  5.4. 化学中的机器学习  5.5. 从头算分子动力学
  6. 生物物理学与药物化学  6.1. 药物发现与设计  6.2. 酶动力学与抑制  6.3. 化学生物学方法  6.4. 蛋白质-配体相互作用  6.5. 生物正交化学
  7. 材料化学  7.1. 聚合物化学  7.1.1. 聚合机制  7.1.2. 功能性聚合物  7.1.3. 可生物降解聚合物  7.1.4. 导电和半导电聚合物  7.2. 纳米化学  7.2.1. 纳米颗粒和纳米结构  7.2.2. 基于碳的纳米材料  7.2.3. 量子点  7.3. 能源与环境化学  7.3.1. 电池和燃料电池化学  7.3.2. 绿色化学与可持续材料  7.3.3. 光催化

博士 → 生物物理学与药物化学 ↓


酶动力学与抑制


酶动力学是一个重要的研究领域，专注于了解生物催化剂酶在生化反应中的行为。酶加速反应的能力使其在生命过程中不可或缺，而其效率可能受到各种抑制剂的影响。本详细指南探讨了生物物理化学和药物化学领域中的酶动力学和抑制。

酶动力学的基本概念

要理解酶动力学，我们从酶本身开始。酶是加速化学反应而不被消耗的蛋白质。它们通过降低反应所需的活化能来工作。

酶动力学涉及研究酶催化反应的速度。酶催化反应的速度取决于许多因素：底物浓度、酶浓度、温度、pH值以及抑制剂或激活剂的存在。

Michaelis–Menten方程

Michaelis-Menten模型是酶动力学中一个基本概念，它通过将反应速率与底物浓度联系起来描述酶促反应的速度。方程如下：

v = (Vmax [S]) / (Km + [S])

其中：

  • v为反应速率。
  • Vmax代表最大反应速率。
  • [S]为底物浓度。
  • Km为Michaelis常数，是酶对其底物亲和力的度量。

当[S]远小于Km时，反应速率随底物浓度的增加线性增加。当[S]远大于Km时，速率接近Vmax。

酶动力学的视觉表现

考虑以下图表，显示了根据Michaelis-Menten方程，反应速率v如何随底物浓度[S]的变化而变化：

[S] V Vmax

周转数和催化效率

周转数也称为kcat，是指当酶被底物完全饱和时，每单位时间内每个酶分子转化为产物的底物分子数。它提供了酶催化活性的直接度量。

催化效率由比率kcat/Km给出，它将产物形成速率与酶-底物亲和力联系起来。催化效率高的酶在低底物浓度下非常有效。

酶抑制

酶抑制是指抑制剂分子减少酶活性，从而降低反应速度的过程。抑制可以是可逆的或不可逆的。

抑制的类型

竞争性抑制

在竞争性抑制中，抑制剂分子类似于底物，并与底物竞争结合活性位点。此类抑制可以通过增加底物浓度来克服。

E + S ⇌ ES → E + PE + I ⇌ EI

竞争性抑制剂增加Km而不影响Vmax。

非竞争性抑制

在非竞争性抑制中，抑制剂结合于变构位点而非活性位点，底物可能仍然结合但无法有效转化为产物。

E + S ⇌ ES → E + PI + E ⇌ EI I + ES ⇌ ESI

非竞争性抑制剂降低Vmax，而Km保持不变。

不竞争抑制

在不竞争抑制中，抑制剂仅结合于酶-底物复合物，防止反应完成。

ES + I ⇌ ESI

在不竞争抑制中，Km和Vmax均下降，即抑制剂进一步减少酶活性。

实际应用

了解酶动力学和抑制在许多领域很重要。在医学上，酶抑制剂作为药物。例如：

  • 抗生素：青霉素通过抑制细菌合成细胞壁所需的酶发挥作用。
  • 抗癌药物：甲氨蝶呤是一种抗癌剂，抑制叶酸代谢途径中的二氢叶酸还原酶。
  • 他汀类药物：用于降低胆固醇的他汀类药物抑制HMG-CoA还原酶，这是一种重要的胆固醇合成酶。

在生物技术和研究领域，酶及其抑制剂有助于理解代谢途径、疾病机制和药物设计。

结论

酶动力学和抑制是生物物理和药物化学的基础。酶控制生化反应，并可以通过各种抑制剂进行调节。通过研究酶的工作原理及其抑制剂的影响，科学家和研究人员获得了有关生命生化过程的重要见解，并能发明治疗药物。


博士 → 6.2


U
username
0%
完成于 博士

← 上一个 (6.1)
药物发现与设计
下一个 (6.3) →
化学生物学方法

评论 



酶动力学与抑制

https://www.chemistryelite.com/phd/6.2?ceal=zh