Doctorado
  1. Química inorgánica  1.1. Química de coordinación  1.1.1. Teoría del campo de ligandos  1.1.2. Teoría del campo de cristales  1.1.3. Teoría del Orbital Molecular para Compuestos de Coordinación  1.1.4. Estabilidad de los compuestos de coordinación  1.1.5. Espectros electrónicos de compuestos de coordinación  1.1.6. Isomería en Compuestos de Coordinación  1.1.7. Cinética y mecanismo de reacciones de coordinación  1.2. Química Organometálica  1.2.1. Carbonilos Metálicos  1.2.2. Alquilo y arilo metálico  1.2.3. Carbenos de Fischer y Schrock  1.2.4. Añadido Oxidativo y Eliminación Reductiva  1.2.5. Hidruros Metálicos  1.2.6. Catalysis por compuestos organometálicos  1.2.7. Metalocénicos y Complejos Sandwich  1.2.8. CH activation  1.3. Química del estado sólido  1.3.1. Estructuras y redes cristalinas  1.3.2. Teoría de bandas y propiedades eléctricas  1.3.3. Defectos en el cristal  1.3.4. Síntesis de materiales en estado sólido  1.3.5. Propiedades magnéticas y ópticas de los sólidos  1.3.6. Superconductividad  1.3.7. Ionics de estado sólido  1.4. Química bio-inorgánica  1.4.1. Metaloproteínas y enzimas  1.4.2. Transporte y almacenamiento de iones metálicos  1.4.3. El papel de los metales en la medicina  1.4.4. Catalización bioinspirada  1.4.5. Interacciones Metal-ADN  1.4.6. Complejos metálicos en la ciencia médica  1.5. Lantánidos y actínidos  1.5.1. Configuración electrónica y estados de oxidación en lantánidos y actínidos  1.5.2. Propiedades Espectrales y Magnéticas en Lantánidos y Actínidos  1.5.3. Separación y Extracción de Lantánidos y Actínidos  1.5.4. Química de coordinación de los elementos del bloque f  1.6. Main Group Chemistry  1.6.1. Química de los compuestos de boro  1.6.2. Química de los compuestos de silicio y germanio  1.6.3. Química de los Compuestos de Fósforo y Azufre  1.6.4. Química organosilícica  1.6.5. Química de Gases Nobles
  2. Química orgánica  2.1. Mecanismo de reacción  2.1.1. Reacciones de sustitución nucleofílica  2.1.2. Reacciones de adición y sustitución electrofílica  2.1.3. Reacciones de eliminación  2.1.4. Reacciones de reordenamiento  2.1.5. Reacciones radicales  2.1.6. Reacciones Pericíclicas  2.1.7. Reacciones fotoquímicas  2.2. Estereoscópico  2.2.1. Quiralidad y actividad óptica  2.2.2. Análisis estructural  2.2.3. Efectos estereolectrónicos  2.2.4. Síntesis asimétrica  2.2.5. Estereoquímica dinámica  2.3. Química Organometálica en la Síntesis Orgánica  2.3.1. Reactivos de organolitio y organomagnesio  2.3.2. Reacciones de acoplamiento catalizadas por metales de transición  2.3.3. Reacciones catalizadas por paladio  2.3.4. Metátesis de olefinas  2.3.5. Catalización de oro y plata  2.4. Química de productos naturales  2.4.1. Alcaloides y terpenoides  2.4.2. Esteroides y Flavonoides  2.4.3. Síntesis total de productos naturales  2.4.4. Biosíntesis de productos naturales  2.5. Química Supramolecular  2.5.1. Química huésped-invitado  2.5.2. Autoensamblaje y reconocimiento molecular  2.5.3. Catalisis Supramolecular  2.5.4. Máquinas moleculares
  3. Química Física  3.1. T termodinámica  3.1.1. Leyes de la Termodinámica  3.1.2. Potencial Químico y Equilibrio  3.1.3. Termodinámica estadística  3.1.4. Termodinámica de no equilibrio  3.2. Química Cuántica  3.2.1. Ecuación de Schrödinger y sus aplicaciones  3.2.2. Teoría de orbitales moleculares  3.2.3. Teoría del funcional de la densidad  3.2.4. Métodos post-Hartree–Fock  3.3. Cinética química  3.3.1. Teoría de la velocidad de reacción  3.3.2. Mechanism and rate laws  3.3.3. Catalisis y cinética enzimática  3.3.4. Dinámica de reacción  3.4. Espectroscopía y estructura molecular  3.4.1. Espectroscopia Infrarroja  3.4.2. Espectroscopia UV-visible  3.4.3. Espectroscopía de Resonancia Magnética Nuclear  3.4.4. Espectrometría de Masas  3.4.5. Espectroscopía Raman  3.5. Química de Superficies y Coloides  3.5.1. Absorción y Catálisis  3.5.2. Surfactantes y micelas  3.5.3. Estabilidad Coloidal  3.5.4. Nanomateriales e Interfaces
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  5. Química Teórica y Computacional  5.1. Simulación de dinámica molecular  5.2. Métodos de química cuántica  5.3. Diseño de fármacos computacional  5.4. Aprendizaje automático en química  5.5. Dinámica molecular ab initio
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Cinética enzimática e inhibición


La cinética enzimática es un campo de estudio importante que se centra en comprender cómo se comportan las enzimas, que son catalizadores biológicos, durante las reacciones bioquímicas. La capacidad de las enzimas para acelerar las reacciones las hace indispensables para los procesos vitales, y su eficiencia puede verse afectada por diversos inhibidores. Esta guía detallada explora la cinética e inhibición enzimática en los campos de la química biofísica y medicinal.

Conceptos básicos de la cinética enzimática

Para entender la cinética enzimática, comenzamos con la propia enzima. Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas sin consumirse en el proceso. Funcionan reduciendo la energía de activación necesaria para que ocurra la reacción.

La cinética enzimática implica estudiar las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas. La velocidad a la que una enzima cataliza una reacción depende de muchos factores: concentración de sustrato, concentración de enzima, temperatura, pH y la presencia de inhibidores o activadores.

Ecuación de Michaelis–Menten

El modelo de Michaelis-Menten es un concepto fundamental en la cinética enzimática, que describe la velocidad de las reacciones enzimáticas relacionando la velocidad de reacción con la concentración de sustrato. La ecuación es la siguiente:

v = (Vmax [S]) / (Km + [S])

Donde:

  • v es la velocidad de la reacción.
  • Vmax representa la velocidad máxima de reacción.
  • [S] es la concentración de sustrato.
  • Km es la constante de Michaelis, una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato.

Cuando [S] es mucho menor que Km, la velocidad de reacción aumenta linealmente con el aumento de la concentración de sustrato. Cuando [S] es mucho mayor que Km, la velocidad se aproxima a Vmax.

Representación visual de la cinética enzimática

Considere el siguiente gráfico que muestra cómo cambia la velocidad de la reacción v con el cambio en la concentración de sustrato [S] según la ecuación de Michaelis-Menten:

[S] V Vmax

Número de recambio y eficiencia catalítica

El número de recambio, también conocido como kcat, es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima por unidad de tiempo cuando la enzima está completamente saturada con sustrato. Proporciona una medida directa de la actividad catalítica de la enzima.

La eficiencia catalítica se da por la relación kcat/Km, que relaciona la velocidad de formación del producto con la afinidad enzima-sustrato. Una enzima con alta eficiencia catalítica es altamente efectiva a bajas concentraciones de sustrato.

Inhibición enzimática

La inhibición enzimática se refiere a un proceso en el cual una molécula inhibidora reduce la actividad de una enzima, ralentizando la velocidad de la reacción. La inhibición puede ser reversible o irreversible.

Tipos de inhibición

Inhibición competitiva

En la inhibición competitiva, la molécula inhibidora se asemeja al sustrato y compite por unirse al sitio activo. Este tipo de inhibición puede superarse aumentando la concentración de sustrato.

E + S ⇌ ES → E + PE + I ⇌ EI

Los inhibidores competitivos aumentan Km sin afectar Vmax.

I I

Inhibición no competitiva

En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une al sitio alostérico en lugar del sitio activo, y el sustrato puede aún unirse pero no convertirse efectivamente en producto.

E + S ⇌ ES → E + PI + E ⇌ EI I + ES ⇌ ESI

Los inhibidores no competitivos disminuyen Vmax mientras que Km permanece sin cambios.

Inhibición acompetitiva

En la inhibición acompetitiva, el inhibidor se une únicamente al complejo enzima-sustrato, impidiendo que la reacción se complete.

ES + I ⇌ ESI

Tanto Km como Vmax disminuyen en la inhibición acompetitiva, es decir, los inhibidores disminuyen aún más la actividad enzimática.

[S] V controlado No controlado

Aplicaciones en el mundo real

Entender la cinética enzimática y la inhibición es importante en muchos campos. En medicina, los inhibidores de enzimas sirven como medicamentos. Por ejemplo:

  • Antibióticos: La penicilina actúa inhibiendo enzimas que las bacterias necesitan para formar paredes celulares.
  • Fármacos anticancerígenos: El metotrexato es un agente anticancerígeno que inhibe la dihidrofolato reductasa, una enzima en la vía del metabolismo del ácido fólico.
  • Estatinas: Las estatinas, utilizadas para reducir el colesterol, inhiben la HMG-CoA reductasa, una enzima importante para la síntesis de colesterol.

En el campo de la biotecnología y la investigación, las enzimas y sus inhibidores ayudan a comprender las rutas metabólicas, los mecanismos de enfermedades y el diseño de fármacos.

Conclusión

La cinética enzimática y la inhibición son fundamentales para la biofísica y la química medicinal. Las enzimas controlan las reacciones bioquímicas y pueden ser moduladas por varios inhibidores. Al estudiar cómo funcionan las enzimas y cómo las afectan los inhibidores, los científicos e investigadores obtienen información valiosa sobre la bioquímica de la vida y pueden inventar medicamentos terapéuticos.


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