Doctorado
  1. Química inorgánica  1.1. Química de coordinación  1.1.1. Teoría del campo de ligandos  1.1.2. Teoría del campo de cristales  1.1.3. Teoría del Orbital Molecular para Compuestos de Coordinación  1.1.4. Estabilidad de los compuestos de coordinación  1.1.5. Espectros electrónicos de compuestos de coordinación  1.1.6. Isomería en Compuestos de Coordinación  1.1.7. Cinética y mecanismo de reacciones de coordinación  1.2. Química Organometálica  1.2.1. Carbonilos Metálicos  1.2.2. Alquilo y arilo metálico  1.2.3. Carbenos de Fischer y Schrock  1.2.4. Añadido Oxidativo y Eliminación Reductiva  1.2.5. Hidruros Metálicos  1.2.6. Catalysis por compuestos organometálicos  1.2.7. Metalocénicos y Complejos Sandwich  1.2.8. CH activation  1.3. Química del estado sólido  1.3.1. Estructuras y redes cristalinas  1.3.2. Teoría de bandas y propiedades eléctricas  1.3.3. Defectos en el cristal  1.3.4. Síntesis de materiales en estado sólido  1.3.5. Propiedades magnéticas y ópticas de los sólidos  1.3.6. Superconductividad  1.3.7. Ionics de estado sólido  1.4. Química bio-inorgánica  1.4.1. Metaloproteínas y enzimas  1.4.2. Transporte y almacenamiento de iones metálicos  1.4.3. El papel de los metales en la medicina  1.4.4. Catalización bioinspirada  1.4.5. Interacciones Metal-ADN  1.4.6. Complejos metálicos en la ciencia médica  1.5. Lantánidos y actínidos  1.5.1. Configuración electrónica y estados de oxidación en lantánidos y actínidos  1.5.2. Propiedades Espectrales y Magnéticas en Lantánidos y Actínidos  1.5.3. Separación y Extracción de Lantánidos y Actínidos  1.5.4. Química de coordinación de los elementos del bloque f  1.6. Main Group Chemistry  1.6.1. Química de los compuestos de boro  1.6.2. Química de los compuestos de silicio y germanio  1.6.3. Química de los Compuestos de Fósforo y Azufre  1.6.4. Química organosilícica  1.6.5. Química de Gases Nobles
  2. Química orgánica  2.1. Mecanismo de reacción  2.1.1. Reacciones de sustitución nucleofílica  2.1.2. Reacciones de adición y sustitución electrofílica  2.1.3. Reacciones de eliminación  2.1.4. Reacciones de reordenamiento  2.1.5. Reacciones radicales  2.1.6. Reacciones Pericíclicas  2.1.7. Reacciones fotoquímicas  2.2. Estereoscópico  2.2.1. Quiralidad y actividad óptica  2.2.2. Análisis estructural  2.2.3. Efectos estereolectrónicos  2.2.4. Síntesis asimétrica  2.2.5. Estereoquímica dinámica  2.3. Química Organometálica en la Síntesis Orgánica  2.3.1. Reactivos de organolitio y organomagnesio  2.3.2. Reacciones de acoplamiento catalizadas por metales de transición  2.3.3. Reacciones catalizadas por paladio  2.3.4. Metátesis de olefinas  2.3.5. Catalización de oro y plata  2.4. Química de productos naturales  2.4.1. Alcaloides y terpenoides  2.4.2. Esteroides y Flavonoides  2.4.3. Síntesis total de productos naturales  2.4.4. Biosíntesis de productos naturales  2.5. Química Supramolecular  2.5.1. Química huésped-invitado  2.5.2. Autoensamblaje y reconocimiento molecular  2.5.3. Catalisis Supramolecular  2.5.4. Máquinas moleculares
  3. Química Física  3.1. T termodinámica  3.1.1. Leyes de la Termodinámica  3.1.2. Potencial Químico y Equilibrio  3.1.3. Termodinámica estadística  3.1.4. Termodinámica de no equilibrio  3.2. Química Cuántica  3.2.1. Ecuación de Schrödinger y sus aplicaciones  3.2.2. Teoría de orbitales moleculares  3.2.3. Teoría del funcional de la densidad  3.2.4. Métodos post-Hartree–Fock  3.3. Cinética química  3.3.1. Teoría de la velocidad de reacción  3.3.2. Mechanism and rate laws  3.3.3. Catalisis y cinética enzimática  3.3.4. Dinámica de reacción  3.4. Espectroscopía y estructura molecular  3.4.1. Espectroscopia Infrarroja  3.4.2. Espectroscopia UV-visible  3.4.3. Espectroscopía de Resonancia Magnética Nuclear  3.4.4. Espectrometría de Masas  3.4.5. Espectroscopía Raman  3.5. Química de Superficies y Coloides  3.5.1. Absorción y Catálisis  3.5.2. Surfactantes y micelas  3.5.3. Estabilidad Coloidal  3.5.4. Nanomateriales e Interfaces
  4. Química analítica  4.1. Cromatografía  4.1.1. Cromatografía de Gases  4.1.2. Cromatografía Líquida de Alta Eficiencia  4.1.3. Cromatografía en Capa Fina  4.1.4. Cromatografía iónica  4.2. Técnicas electroanalíticas  4.2.1. Voltametría y Polarografía  4.2.2. Conductometría y potenciometría  4.2.3. Colometría  4.3. Métodos Espectroscópicos  4.3.1. Espectroscopía de absorción atómica  4.3.2. Espectroscopía de Fluorescencia  4.3.3. Difracción de rayos X  4.3.4. Espectroscopía de resonancia paramagnética electrónica  4.4. Quimiometría  4.4.1. Procesamiento de datos y métodos estadísticos  4.4.2. Análisis multidisciplinario  4.4.3. Aprendizaje Automático en Química Analítica
  5. Química Teórica y Computacional  5.1. Simulación de dinámica molecular  5.2. Métodos de química cuántica  5.3. Diseño de fármacos computacional  5.4. Aprendizaje automático en química  5.5. Dinámica molecular ab initio
  6. Biofísica y Química Medicinal  6.1. Descubrimiento y diseño de fármacos  6.2. Cinética enzimática e inhibición  6.3. Enfoque de biología química  6.4. Interacciones proteína-ligando  6.5. Química bioortogonal
  7. Química de materiales  7.1. Química de polímeros  7.1.1. Mecanismo de polimerización  7.1.2. Polímeros Funcionales  7.1.3. Polímero Biodegradable  7.1.4. Polímeros conductores y semiconductores  7.2. Nanoquímica  7.2.1. Nanopartículas y nanoestructuras  7.2.2. Nanomateriales basados en carbono  7.2.3. Quantum dots  7.3. Química Energética y Ambiental  7.3.1. Química de Baterías y Pilas de Combustible  7.3.2. Química verde y materiales sostenibles  7.3.3. Fotocatálisis

Doctorado → Química Física → Cinética química ↓


Catalisis y cinética enzimática


Introducción a la catálisis

La catálisis es un proceso en el cual la velocidad de una reacción química se incrementa por la presencia de una sustancia llamada catalizador. El catalizador no se consume en la reacción, lo que significa que se puede usar una y otra vez. Los catalizadores funcionan proporcionando una vía de reacción alternativa con una energía de activación más baja, lo que proporciona suficiente energía para que más partículas de reactivo reaccionen.

Tipos de catálisis

Hay dos tipos principales de catálisis: homogénea y heterogénea. En la catálisis homogénea, el catalizador y los reactivos están en la misma fase, usualmente un líquido o gas. Un ejemplo de catálisis homogénea es la esterificación catalizada por ácidos de un alcohol y un ácido. En la catálisis heterogénea, el catalizador está en una fase diferente a los reactivos. Esto se observa a menudo en aplicaciones industriales como el proceso Haber para la síntesis de amoníaco, donde el hierro sólido cataliza las reacciones entre nitrógeno e hidrógeno gaseosos.

Papel de los catalizadores

Los catalizadores son importantes en muchos procesos industriales y biológicos. En la química industrial, los catalizadores ayudan a fabricar productos químicos más rápida y eficientemente, lo cual es importante para una producción económica y sostenible. Por ejemplo, en la fabricación de ácido sulfúrico, el proceso de contacto utiliza óxido de vanadio(V) como catalizador para aumentar la velocidad de reacción.

En los sistemas biológicos, las enzimas actúan como los catalizadores de la naturaleza. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas, permitiendo que se lleven a cabo procesos vitales a ritmos que sostienen la vida. Sin enzimas, la mayoría de las reacciones bioquímicas ocurrirían a velocidades demasiado lentas como para sostener la vida.

Cinética enzimática

La cinética enzimática es el estudio de cómo ocurren los procesos bioquímicos con la ayuda de las enzimas. Implica entender las tasas de reacciones enzimáticas y cómo varios factores afectan estas tasas. El estudio de la cinética enzimática es importante para entender las vías metabólicas, diseñar medicamentos y desarrollar nuevas terapias.

Cinética de Michaelis-Menten

Un concepto fundamental en la cinética enzimática es el modelo de Michaelis-Menten. Este modelo describe cómo la velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración del sustrato. La ecuación para este modelo es:

    v = (Vmax [S]) / (Km + [S])

Dónde:

  • v es la velocidad de reacción.
  • [S] es la concentración de sustrato.
  • Vmax es la velocidad máxima de reacción.
  • Km es la constante de Michaelis, que es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de Vmax.

Ejemplo visual: ruta de reacción con y sin catalizador

A continuación se muestra una representación visual de cómo los catalizadores afectan la ruta de reacción. Observe cómo la presencia del catalizador reduce la energía de activación:

Reactivos Productos estimulada no inducida

Factores que afectan la actividad enzimática

Muchos factores afectan la actividad enzimática, alterando así la tasa de reacciones enzimáticas. Estos incluyen:

  • Temperatura: Las enzimas tienen un rango óptimo de temperatura. Las altas temperaturas pueden desnaturalizar las enzimas, mientras que las bajas temperaturas ralentizan la velocidad de reacción.
  • Nivel de pH: Las enzimas también tienen un rango óptimo de pH. La desviación de este rango puede llevar a una disminución de la actividad enzimática.
  • Concentración de sustrato: Aumentar la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción, pero solo hasta el punto en que las enzimas se saturan.
  • Concentración de enzimas: Aumentar la concentración de enzimas generalmente aumenta la velocidad de reacción, siempre que haya un exceso de sustrato.

Inhibición enzimática

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que reducen la actividad de las enzimas. Hay dos tipos principales de inhibidores: competitivos y no competitivos. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo, mientras que los inhibidores no competitivos se unen a un sitio alternativo y cambian la forma de la enzima, haciéndola menos efectiva.

Ejemplo de lección: mecanismo de bloqueo

Considere dos escenarios:

  1. El inhibidor competitivo se une al sitio activo, impidiendo que las moléculas de sustrato se unan a la enzima. La actividad enzimática puede restaurarse aumentando las concentraciones de sustrato.
  2. Un inhibidor no competitivo se une a un sitio distinto del sitio activo, cambiando así la forma de la enzima. Los cambios en las concentraciones de sustrato no restauran la actividad enzimática.

Aplicaciones en el desarrollo de fármacos

Entender la cinética enzimática es importante para el diseño de medicamentos eficaces. Los inhibidores se utilizan a menudo como fármacos para reducir la actividad de las enzimas objetivo relacionadas con enfermedades. Por ejemplo, los inhibidores de la ECA se utilizan para tratar la hipertensión inhibiendo la enzima convertidora de angiotensina.

Conclusión

La catálisis y la cinética enzimática son conceptos fundamentales en química física que tienen profundas implicaciones tanto para los procesos industriales como para los sistemas biológicos. Al entender cómo funcionan los catalizadores y las enzimas, los científicos e ingenieros pueden diseñar sistemas más eficientes, desarrollar nuevos medicamentos y obtener una comprensión más profunda de los mecanismos de la vida.


Doctorado → 3.3.3


U
username
0%
completado en Doctorado

← Anterior (3.3.2)
Mechanism and rate laws
Siguiente (3.3.4) →
Dinámica de reacción

Comentarios 



Catalisis y cinética enzimática

https://www.chemistryelite.com/phd/3.3.3?ceal=es