Pós-graduação
  1. Química Física  1.1. Termodinâmica  1.1.1. Leis da Termodinâmica  1.1.2. Entalpia e capacidade térmica  1.1.3. Entropia e energia livre  1.1.4. Equilíbrio de Fases  1.1.5. Termodinâmica estatística  1.1.6. Ciclo termodinâmico  1.1.7. Fugacidade e atividade  1.2. Química Quântica  1.2.1. Princípios da mecânica quântica  1.2.2. Equação de Schrödinger  1.2.3. Partícula em uma caixa  1.2.4. Operadores e autovalores  1.2.5. Orbitais atômicos  1.2.6. Teoria do orbital molecular  1.2.7. Teoria de Perturbação  1.2.8. Teoria de ligação de valência  1.2.9. Hibridização e ligação química  1.3. Cinética química  1.3.1. Leis de velocidade e mecanismos de reação  1.3.2. Teoria das colisões  1.3.3. Teoria do estado de transição  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reações em Cadeia e Polimerização  1.3.6. Reações fotoquímicas  1.4. Mecânica estatística  1.4.1. Funções de Partição  1.4.2. Funções de distribuição molecular  1.4.3. Distribuição de Boltzmann  1.4.4. Estatísticas de Bose–Einstein e Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopia  1.5.1. Rotational Spectroscopy  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopia Eletrônica  1.5.4. Espectroscopia de ressonância magnética nuclear  1.5.5. Espectrometria de Massa  1.5.6. Espectroscopia Raman  1.5.7. Espectroscopia de ressonância paramagnética eletrônica  1.6. Química de superfícies e coloidal  1.6.1. Isoterma de absorção  1.6.2. Tensão Superficial e Molhabilidade  1.6.3. Estabilidade Coloidal  1.6.4. Catalysis  1.6.5. Emulsões e micelas  1.7. Eletroquímica  1.7.1. Equação de Nernst  1.7.2. Células eletroquímicas  1.7.3. Condutividade e mobilidade  1.7.4. Guerra  1.7.5. Células de combustível  1.7.6. Eletrólise
  2. Química orgânica  2.1. Mecanismo de Reação  2.1.1. Reações de substituição nucleofílica  2.1.2. Reações de adição eletrofílica  2.1.3. Reações de eliminação  2.1.4. Reações de rearranjo  2.1.5. Reações radicais  2.1.6. Reações pericíclicas  2.2. Espectroscopia e determinação estrutural  2.2.1. Espectroscopia UV-Vis  2.2.2. Espectroscopia IR  2.2.3. Espectroscopia de RMN  2.2.4. Espectrometria de Massas  2.2.5. Cristalografia de Raios X  2.3. Estereoscópico  2.3.1. Quiralidade e atividade óptica  2.3.2. Análise estrutural  2.3.3. Isomerismo geométrico  2.3.4. Dynamic Stereochemistry  2.4. Química Organometálica  2.4.1. Reagentes organolítio e organomagnésio  2.4.2. Reações de acoplamento cruzado catalisadas por paládio  2.4.3. Complexos de Metais de Transição  2.4.4. Ligação metal-carbono  2.5. Química dos polímeros  2.5.1. Mecanismo de Polimerização  2.5.2. Características dos Polímeros  2.5.3. Polímero Biodegradável  2.5.4. Polímero condutor  2.5.5. Polímeros Supramoleculares  2.6. Química medicinal  2.6.1. Design e desenvolvimento de medicamentos  2.6.2. Farmacocinética e farmacodinâmica  2.6.3. Relações estrutura-atividade  2.6.4. Acoplamento Molecular e Triagem de Medicamentos
  3. Química inorgânica  3.1. Química de coordenação  3.1.1. Teoria do Campo Cristalino  3.1.2. Teoria do campo dos ligantes  3.1.3. Série Espectroquímica  3.1.4. Quelação e estabilidade  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalise por complexos organometálicos  3.2.3. Metalocènicos  3.3. Química bioinorgânica  3.3.1. Metaloproteínas e enzimas  3.3.2. O papel dos metais em sistemas biológicos  3.3.3. Transporte e armazenamento de íons metálicos  3.4. Química do estado sólido  3.4.1. Estruturas Cristalinas  3.4.2. Teoria de bandas dos sólidos  3.4.3. Supercondutores  3.4.4. Defeitos no cristal  3.5. Lantanídeos e Actinídeos  3.5.1. Configuração eletrônica em lantanídeos e actinídeos  3.5.2. Química de coordenação dos lantanídeos  3.5.3. Propriedades Magnéticas dos Lantanídeos
  4. Química Analítica  4.1. Cromatografia  4.1.1. Cromatografia Gasosa  4.1.2. Cromatografia Líquida de Alta Performance  4.1.3. Cromatografia em Camada Delgada  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopia de absorção atômica  4.2.2. Difração de raios X  4.2.3. Espectroscopia de plasma acoplado indutivamente  4.3. Métodos Eletroanalíticos  4.3.1. Potenciometria  4.3.2. Voltametria  4.3.3. Colometria  4.4. Espectrometria de Massa  4.4.1. Técnica de Ionização  4.4.2. Padrão de Fragmentação  4.5. Quimiometria  4.5.1. Análise multidisciplinar  4.5.2. Aprendizado de Máquina em Química
  5. Química Teórica e Computacional  5.1. Simulação de dinâmica molecular  5.1.1. Campos de força e minimização de energia  5.1.2. Simulação de Monte Carlo em simulações de dinâmica molecular  5.2. Métodos de química quântica  5.2.1. Teoria de Hartree–Fock  5.2.2. Teoria do funcional da densidade  5.2.3. Métodos semi-empíricos  5.3. Design computacional de medicamentos  5.3.1. Acoplamento Molecular  5.3.2. Modelagem QSAR  5.3.3. Triagem Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Cinética Enzimática  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inibição  6.2. Metabolismo e Bioenergética  6.2.1. Glicólise  6.2.2. Ciclo do ácido cítrico  6.2.3. Cadeia de transporte de elétrons  6.3. Biologia Molecular  6.3.1. Replicação e reparo do DNA  6.3.2. Síntese de proteínas  6.3.3. Regulação Genética  6.4. Bioquímica Estrutural  6.4.1. Dobramento de Proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efeito estufa  7.1.2. Destruição da Camada de Ozônio  7.1.3. Poluentes do ar e fumaça  7.2. Química da Água  7.2.1. pH e dureza da água  7.2.2. Tratamento de águas residuais  7.2.3. Química Aquática  7.3. Química do Solo  7.3.1. Contaminação por metais pesados  7.3.2. pH do Solo e Capacidade Tamponante  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicologia e Segurança Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Avaliação de Risco em Toxicologia e Segurança Química em Química Ambiental  7.4.3. Efeitos dos poluentes no ambiente

Pós-graduação → Bioquímica ↓


Bioquímica Estrutural


Bioquímica estrutural é uma subdisciplina importante dentro do campo da bioquímica que aprofunda na arquitetura molecular de macromoléculas biológicas, como proteínas, ácidos nucleicos e lipídios. O objetivo deste campo é entender a relação entre a estrutura tridimensional das moléculas biológicas e sua função. Em muitos casos, a estrutura de uma molécula determina como ela funciona e como reage com outras moléculas. Vamos explorar os conceitos fundamentais da bioquímica estrutural em detalhes.

Proteínas: Os blocos de construção

As proteínas são moléculas essenciais em todos os organismos vivos, desempenhando papéis vitais em quase todos os processos celulares. Elas são compostas por aminoácidos, que são compostos orgânicos que contêm um grupo amina (-NH2), um grupo carboxila (-COOH) e uma cadeia lateral única.

Estrutura primária

A estrutura primária de uma proteína é sua sequência única de aminoácidos. Esta sequência é determinada pelo DNA do organismo. Compreender esta sequência é importante porque uma única alteração de aminoácido pode afetar dramaticamente a função e estabilidade da proteína.

Ala-Gly-Val-Lys-Phe-Leu-Ser-Tyr

Estrutura secundária

A estrutura secundária refere-se a estruturas dobradas locais que se formam dentro de um polipeptídeo devido a interações entre átomos na espinha dorsal. Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a hélice alfa e a folha beta.

Hélice alfa

estrutura de hélice alfa

Folha beta

estrutura de folha beta

Estrutura terciária

A estrutura terciária é a estrutura 3D geral de um polipeptídeo. Este nível de estrutura é determinado pelas interações entre os grupos R (cadeias laterais) dos aminoácidos. Estas interações incluem interações hidrofóbicas, ligações de hidrogênio, ligações iônicas e pontes dissulfeto.

Estrutura quaternária

Algumas proteínas são compostas por múltiplas cadeias polipeptídicas, também chamadas de subunidades. A estrutura quaternária descreve como essas subunidades se montam e se ligam. Um exemplo conhecido é a hemoglobina, que consiste em quatro subunidades que trabalham juntas para transportar oxigênio.

Ácidos nucleicos: Portadores de informação

Os ácidos nucleicos, incluindo DNA e RNA, são biomoléculas essenciais para o armazenamento e transmissão de informações genéticas. Eles são polímeros compostos de nucleotídeos, cada um dos quais contém um grupo fosfato, um açúcar e uma base nitrogenada.

Estrutura do DNA

A estrutura do DNA é na forma de uma dupla hélice, uma forma que permite armazenar informações genéticas de forma estável. As duas fitas são mantidas juntas por ligações de hidrogênio entre bases complementares: adenina com timina e guanina com citosina.

dupla hélice de DNA

Estrutura do RNA

Ao contrário do DNA, o RNA é tipicamente de fita simples, permitindo que desempenhe uma variedade de funções dentro da célula. Sua estrutura pode se dobrar em formas complexas que lhe permitem atuar como mensageiro, molécula estrutural e até mesmo como catalisador.

Lipídios: Componentes da membrana

Os lipídios são um grupo diverso de moléculas hidrofóbicas que desempenham papéis importantes na estrutura da membrana celular e no armazenamento de energia. Eles incluem gorduras, fosfolipídios, esteróis e outros compostos.

Fosfolipídios

Os fosfolipídios são importantes para a formação de membranas biológicas. Eles consistem em dois ácidos graxos e um grupo fosfato ligado ao glicerol. Em um ambiente aquoso, formam espontaneamente bicamadas, formando a estrutura básica das membranas celulares.

bicamada fosfolipídica

Esteróides

Os esteróides são uma subclasse de lipídios caracterizada por um esqueleto de carbono consistente em quatro anéis fundidos. O colesterol é um dos esteróides mais conhecidos e serve como precursor para os hormônios esteróides. Sua estrutura rígida ajuda a manter a fluidez da membrana.

Métodos na bioquímica estrutural

Várias técnicas são usadas na bioquímica estrutural para determinar a estrutura de macromoléculas. Estas incluem a cristalografia de raios X, espectroscopia de ressonância magnética nuclear (RMN) e microscopia crioeletrônica (cryo-EM).

Cristalografia de raios X

A cristalografia de raios X é um método poderoso utilizado para determinar a estrutura atômica de cristais. Neste método, raios X são direcionados a uma amostra, e o padrão de difração é analisado para determinar a estrutura 3D da molécula.

Espectroscopia de RMN

A espectroscopia de RMN é usada para estudar a estrutura de proteínas e ácidos nucleicos em solução. Ela fornece informações detalhadas sobre as propriedades físicas e químicas dos átomos ou moléculas na amostra.

Microscopia crioeletrônica

A cryo-EM é uma técnica de imagem que permite aos cientistas observar os detalhes finos das estruturas macromoleculares em um estado quase nativo a temperaturas muito baixas. Avanços recentes na cryo-EM aumentaram substancialmente a resolução das estruturas biomoleculares que podem ser determinadas.

Conclusão

Bioquímica estrutural é um campo fascinante e complexo que está no centro da compreensão da função biológica e dos mecanismos. Ao explorar as estruturas de proteínas, ácidos nucleicos e lipídios, os cientistas podem desvendar os mistérios dos processos biológicos e dos mecanismos de doenças. À medida que a tecnologia continua a avançar, a capacidade de estudar as sutis relações entre estrutura e função em maior detalhe aumentará ainda mais nossa compreensão da vida em nível molecular.


Pós-graduação → 6.4


U
username
0%
concluído em Pós-graduação

← Anterior (6.3.3)
Regulação Genética
Próximo (6.4.1) →
Dobramento de Proteínas

Comentários 



Bioquímica Estrutural

https://www.chemistryelite.com/g/6.4?ceal=pt