Posgrado
  1. Química Física  1.1. Termodinámica  1.1.1. Leyes de la Termodinámica  1.1.2. Entalpía y capacidad calorífica  1.1.3. Entropía y energía libre  1.1.4. Equilibrio de Fase  1.1.5. Termodinámica estadística  1.1.6. Ciclo termodinámico  1.1.7. Fugacidad y actividad  1.2. Química Cuántica  1.2.1. Principios de la mecánica cuántica  1.2.2. Ecuación de Schrödinger  1.2.3. Partícula en una caja  1.2.4. Operadores y valores propios  1.2.5. Orbitales atómicos  1.2.6. Teoría de orbitales moleculares  1.2.7. Teoría de perturbaciones  1.2.8. Teoría del enlace de valencia  1.2.9. Hibridación y enlace químico  1.3. Cinética química  1.3.1. Leyes de velocidad y mecanismos de reacción  1.3.2. Teoría de colisiones  1.3.3. Teoría del estado de transición  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reacciones en cadena y polimerización  1.3.6. Reacciones fotoquímicas  1.4. Mecánica estadística  1.4.1. Función de partición  1.4.2. Funciones de distribución molecular  1.4.3. Distribución de Boltzmann  1.4.4. Estadísticas de Bose–Einstein y Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopía  1.5.1. Espectroscopía Rotacional  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopía Electrónica  1.5.4. Espectroscopia de resonancia magnética nuclear  1.5.5. Espectrometría de Masas  1.5.6. Espectroscopía Raman  1.5.7. Espectroscopía de resonancia paramagnética electrónica  1.6. Química de superficies y coloides  1.6.1. Isoterma de absorción  1.6.2. Tensión superficial y mojado  1.6.3. Estabilidad Coloidal  1.6.4. Catalisis  1.6.5. Emulsiones y micelas  1.7. Electroquímica  1.7.1. Ecuación de Nernst  1.7.2. Células electroquímicas  1.7.3. Conductividad y movilidad  1.7.4. Guerra  1.7.5. Celdas de combustible  1.7.6. Electrólisis
  2. Química orgánica  2.1. Mecanismo de reacción  2.1.1. Reacciones de sustitución nucleofílica  2.1.2. Reacciones de adición electrofílica  2.1.3. Reacciones de eliminación  2.1.4. Reacciones de reordenamiento  2.1.5. Reacciones radicales  2.1.6. Reacciones pericíclicas  2.2. Espectroscopia y determinación estructural  2.2.1. Espectroscopía UV-Vis  2.2.2. Espectroscopia IR  2.2.3. Espectroscopía de RMN  2.2.4. Espectrometría de Masa  2.2.5. Cristalografía de rayos X  2.3. Estereoscópico  2.3.1. Quiralidad y actividad óptica  2.3.2. Análisis estructural  2.3.3. Isomería geométrica  2.3.4. Estereoquímica Dinámica  2.4. Química Organometálica  2.4.1. Reactivos de organolitio y organomagnesio  2.4.2. Reacciones de acoplamiento cruzado catalizadas por paladio  2.4.3. Complejos de metales de transición  2.4.4. Enlace metal-carbono  2.5. Química de polímeros  2.5.1. Mecanismo de polimerización  2.5.2. Características de los Polímeros  2.5.3. Polímero Biodegradable  2.5.4. Polímero conductor  2.5.5. Polímeros supramoleculares  2.6. Química medicinal  2.6.1. Diseño y desarrollo de fármacos  2.6.2. Farmacocinética y farmacodinámica  2.6.3. Relaciones estructura-actividad  2.6.4. Acoplamiento molecular y selección de fármacos
  3. Química inorgánica  3.1. Química de coordinación  3.1.1. Teoría del campo cristalino  3.1.2. Teoría del campo de ligandos  3.1.3. Serie espectroquímica  3.1.4. Quelación y estabilidad  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalysis por complejos organometálicos  3.2.3. Metalocenos  3.3. Química bioinorgánica  3.3.1. Metaloproteínas y enzimas  3.3.2. El rol de los metales en los sistemas biológicos  3.3.3. Transporte y almacenamiento de iones metálicos  3.4. Química del estado sólido  3.4.1. Estructuras Cristalinas  3.4.2. Teoría de bandas de los sólidos  3.4.3. Superconductors  3.4.4. Defectos en el cristal  3.5. Lantánidos y Actínidos  3.5.1. Configuración electrónica en lantánidos y actínidos  3.5.2. Química de coordinación de los lantánidos  3.5.3. Propiedades Magnéticas de los Lantánidos
  4. Química analítica  4.1. Cromatografía  4.1.1. Cromatografía de Gases  4.1.2. Cromatografía Líquida de Alta Resolución  4.1.3. Cromatografía en Capa Fina  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopía de absorción atómica  4.2.2. Difracción de rayos X  4.2.3. Espectroscopía de plasma acoplado inductivamente  4.3. Métodos electroanalíticos  4.3.1. Potenciometría  4.3.2. Voltametría  4.3.3. Colometría  4.4. Espectrometría de masas  4.4.1. Técnica de Ionización  4.4.2. Patrón de Fragmentación  4.5. Chemometría  4.5.1. Análisis multidisciplinario  4.5.2. Aprendizaje Automático en Química
  5. Química Teórica y Computacional  5.1. Simulación de dinámica molecular  5.1.1. Force fields and energy minimization  5.1.2. Simulación de Monte Carlo en simulaciones de dinámica molecular  5.2. Métodos químicos cuánticos  5.2.1. Teoría de Hartree–Fock  5.2.2. Teoría del funcional de la densidad  5.2.3. Métodos semiempíricos  5.3. Diseño computacional de fármacos  5.3.1. Alineamiento Molecular  5.3.2. Modelado QSAR  5.3.3. Tamizaje Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Enzyme Kinetics  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inhibición  6.2. Metabolismo y Bioenergética  6.2.1. Glicólisis  6.2.2. Ciclo del ácido cítrico  6.2.3. Cadena de transporte de electrones  6.3. Biología Molecular  6.3.1. Replicación y reparación del ADN  6.3.2. La síntesis de proteínas  6.3.3. Regulación Génica  6.4. Bioquímica Estructural  6.4.1. Plegado de proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efecto invernadero  7.1.2. Agotamiento del ozono  7.1.3. Contaminantes del aire y humo  7.2. Química del Agua  7.2.1. pH y dureza del agua  7.2.2. Tratamiento de aguas residuales  7.2.3. Química Acuática  7.3. Química del Suelo  7.3.1. Contaminación por metales pesados  7.3.2. pH del Suelo y Amortiguación  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicología y Seguridad Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Evaluación de Riesgos en Toxicología y Seguridad Química en Química Ambiental  7.4.3. Efectos de los contaminantes en el medio ambiente

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Bioquímica Estructural


La bioquímica estructural es una subdisciplina importante dentro del campo de la bioquímica que profundiza en la arquitectura molecular de macromoléculas biológicas como proteínas, ácidos nucleicos y lípidos. El objetivo de este campo es comprender la relación entre la estructura 3D de las moléculas biológicas y su función. En muchos casos, la estructura de una molécula determina cómo funciona y cómo reacciona con otras moléculas. Vamos a explorar los conceptos fundamentales de la bioquímica estructural en detalle.

Proteínas: Los bloques de construcción

Las proteínas son moléculas esenciales en todos los organismos vivos, desempeñando roles vitales en casi todos los procesos celulares. Están compuestas de aminoácidos, que son compuestos orgánicos que contienen un grupo amina (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), y una cadena lateral única.

Estructura primaria

La estructura primaria de una proteína es su secuencia única de aminoácidos. Esta secuencia está determinada por el ADN del organismo. Comprender esta secuencia es importante porque un solo cambio de aminoácido puede afectar drásticamente la función y estabilidad de la proteína.

Ala-Gly-Val-Lys-Phe-Leu-Ser-Tyr

Estructura secundaria

La estructura secundaria se refiere a estructuras plegadas localmente que se forman dentro de un polipéptido debido a interacciones entre átomos en la columna vertebral. Los tipos más comunes de estructuras secundarias son la hélice alfa y la hoja beta.

Hélice alfa

estructura de hélice alfa

Hoja beta

estructura de hoja beta

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la estructura 3D general de un polipéptido. Este nivel de estructura está determinado por las interacciones entre los grupos R (cadenas laterales) de los aminoácidos. Estas interacciones incluyen interacciones hidrofóbicas, enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos y puentes disulfuro.

Estructura cuaternaria

Algunas proteínas están compuestas de múltiples cadenas polipeptídicas, también llamadas subunidades. La estructura cuaternaria describe cómo estas subunidades se ensamblan y se unen. Un ejemplo bien conocido es la hemoglobina, que consta de cuatro subunidades que trabajan juntas para transportar oxígeno.

Ácidos nucleicos: Portadores de información

Los ácidos nucleicos, incluyendo el ADN y el ARN, son biomoléculas esenciales para el almacenamiento y transmisión de información genética. Son polímeros compuestos por nucleótidos, cada uno de los cuales contiene un grupo fosfato, un azúcar y una base nitrogenada.

Estructura del ADN

La estructura del ADN tiene la forma de una doble hélice, una forma que le permite almacenar información genética de manera estable. Las dos cadenas se mantienen juntas por enlaces de hidrógeno entre bases complementarias: adenina con timina y guanina con citosina.

doble hélice de ADN

Estructura del ARN

A diferencia del ADN, el ARN suele ser de cadena simple, lo que le permite realizar una variedad de funciones dentro de la célula. Su estructura puede plegarse en formas complejas que le permiten actuar como mensajero, molécula estructural e incluso catalizador.

Lípidos: Componentes de membrana

Los lípidos son un grupo diverso de moléculas hidrofóbicas que desempeñan roles importantes en la estructura de las membranas celulares y el almacenamiento de energía. Incluyen grasas, fosfolípidos, esteroles y otros compuestos.

Fosfolípidos

Los fosfolípidos son importantes para la formación de membranas biológicas. Consisten en dos ácidos grasos y un grupo fosfato unidos a glicerol. En un ambiente acuoso, forman espontáneamente bicapas, formando la estructura básica de las membranas celulares.

bicapa de fosfolípidos

Esteroides

Los esteroides son una subclase de lípidos caracterizada por un esqueleto de carbono que consiste en cuatro anillos fusionados. El colesterol es uno de los esteroides más conocidos y sirve como precursor para las hormonas esteroides. Su estructura rígida ayuda a mantener la fluidez de la membrana.

Métodos en bioquímica estructural

Se utilizan varias técnicas en bioquímica estructural para determinar la estructura de macromoléculas. Estas incluyen la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear (RMN) y la microscopía crioelectrónica (crio-EM).

Cristalografía de rayos X

La cristalografía de rayos X es un método poderoso utilizado para determinar la estructura atómica de los cristales. En este método, se dirigen rayos X a una muestra y se analiza el patrón de difracción para determinar la estructura 3D de la molécula.

Resonancia magnética nuclear

La resonancia magnética nuclear se utiliza para estudiar la estructura de proteínas y ácidos nucleicos en solución. Proporciona información detallada sobre las propiedades físicas y químicas de los átomos o moléculas en la muestra.

Microscopía crioelectrónica

La crio-EM es una técnica de imagen que permite a los científicos observar los detalles finos de estructuras macromoleculares en un estado casi nativo a temperaturas muy bajas. Los avances recientes en crio-EM han aumentado sustancialmente la resolución de las estructuras biomoleculares que se pueden determinar.

Conclusión

La bioquímica estructural es un campo fascinante y complejo que yace en el núcleo de la comprensión de la función y el mecanismo biológico. Al explorar las estructuras de proteínas, ácidos nucleicos y lípidos, los científicos pueden desentrañar los misterios de los procesos biológicos y los mecanismos de las enfermedades. A medida que la tecnología siga avanzando, la capacidad de estudiar las sutilezas de las relaciones estructura-función con mayor detalle mejorará aún más nuestra comprensión de la vida a nivel molecular.


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