Pós-graduação
  1. Química Física  1.1. Termodinâmica  1.1.1. Leis da Termodinâmica  1.1.2. Entalpia e capacidade térmica  1.1.3. Entropia e energia livre  1.1.4. Equilíbrio de Fases  1.1.5. Termodinâmica estatística  1.1.6. Ciclo termodinâmico  1.1.7. Fugacidade e atividade  1.2. Química Quântica  1.2.1. Princípios da mecânica quântica  1.2.2. Equação de Schrödinger  1.2.3. Partícula em uma caixa  1.2.4. Operadores e autovalores  1.2.5. Orbitais atômicos  1.2.6. Teoria do orbital molecular  1.2.7. Teoria de Perturbação  1.2.8. Teoria de ligação de valência  1.2.9. Hibridização e ligação química  1.3. Cinética química  1.3.1. Leis de velocidade e mecanismos de reação  1.3.2. Teoria das colisões  1.3.3. Teoria do estado de transição  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reações em Cadeia e Polimerização  1.3.6. Reações fotoquímicas  1.4. Mecânica estatística  1.4.1. Funções de Partição  1.4.2. Funções de distribuição molecular  1.4.3. Distribuição de Boltzmann  1.4.4. Estatísticas de Bose–Einstein e Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopia  1.5.1. Rotational Spectroscopy  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopia Eletrônica  1.5.4. Espectroscopia de ressonância magnética nuclear  1.5.5. Espectrometria de Massa  1.5.6. Espectroscopia Raman  1.5.7. Espectroscopia de ressonância paramagnética eletrônica  1.6. Química de superfícies e coloidal  1.6.1. Isoterma de absorção  1.6.2. Tensão Superficial e Molhabilidade  1.6.3. Estabilidade Coloidal  1.6.4. Catalysis  1.6.5. Emulsões e micelas  1.7. Eletroquímica  1.7.1. Equação de Nernst  1.7.2. Células eletroquímicas  1.7.3. Condutividade e mobilidade  1.7.4. Guerra  1.7.5. Células de combustível  1.7.6. Eletrólise
  2. Química orgânica  2.1. Mecanismo de Reação  2.1.1. Reações de substituição nucleofílica  2.1.2. Reações de adição eletrofílica  2.1.3. Reações de eliminação  2.1.4. Reações de rearranjo  2.1.5. Reações radicais  2.1.6. Reações pericíclicas  2.2. Espectroscopia e determinação estrutural  2.2.1. Espectroscopia UV-Vis  2.2.2. Espectroscopia IR  2.2.3. Espectroscopia de RMN  2.2.4. Espectrometria de Massas  2.2.5. Cristalografia de Raios X  2.3. Estereoscópico  2.3.1. Quiralidade e atividade óptica  2.3.2. Análise estrutural  2.3.3. Isomerismo geométrico  2.3.4. Dynamic Stereochemistry  2.4. Química Organometálica  2.4.1. Reagentes organolítio e organomagnésio  2.4.2. Reações de acoplamento cruzado catalisadas por paládio  2.4.3. Complexos de Metais de Transição  2.4.4. Ligação metal-carbono  2.5. Química dos polímeros  2.5.1. Mecanismo de Polimerização  2.5.2. Características dos Polímeros  2.5.3. Polímero Biodegradável  2.5.4. Polímero condutor  2.5.5. Polímeros Supramoleculares  2.6. Química medicinal  2.6.1. Design e desenvolvimento de medicamentos  2.6.2. Farmacocinética e farmacodinâmica  2.6.3. Relações estrutura-atividade  2.6.4. Acoplamento Molecular e Triagem de Medicamentos
  3. Química inorgânica  3.1. Química de coordenação  3.1.1. Teoria do Campo Cristalino  3.1.2. Teoria do campo dos ligantes  3.1.3. Série Espectroquímica  3.1.4. Quelação e estabilidade  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalise por complexos organometálicos  3.2.3. Metalocènicos  3.3. Química bioinorgânica  3.3.1. Metaloproteínas e enzimas  3.3.2. O papel dos metais em sistemas biológicos  3.3.3. Transporte e armazenamento de íons metálicos  3.4. Química do estado sólido  3.4.1. Estruturas Cristalinas  3.4.2. Teoria de bandas dos sólidos  3.4.3. Supercondutores  3.4.4. Defeitos no cristal  3.5. Lantanídeos e Actinídeos  3.5.1. Configuração eletrônica em lantanídeos e actinídeos  3.5.2. Química de coordenação dos lantanídeos  3.5.3. Propriedades Magnéticas dos Lantanídeos
  4. Química Analítica  4.1. Cromatografia  4.1.1. Cromatografia Gasosa  4.1.2. Cromatografia Líquida de Alta Performance  4.1.3. Cromatografia em Camada Delgada  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopia de absorção atômica  4.2.2. Difração de raios X  4.2.3. Espectroscopia de plasma acoplado indutivamente  4.3. Métodos Eletroanalíticos  4.3.1. Potenciometria  4.3.2. Voltametria  4.3.3. Colometria  4.4. Espectrometria de Massa  4.4.1. Técnica de Ionização  4.4.2. Padrão de Fragmentação  4.5. Quimiometria  4.5.1. Análise multidisciplinar  4.5.2. Aprendizado de Máquina em Química
  5. Química Teórica e Computacional  5.1. Simulação de dinâmica molecular  5.1.1. Campos de força e minimização de energia  5.1.2. Simulação de Monte Carlo em simulações de dinâmica molecular  5.2. Métodos de química quântica  5.2.1. Teoria de Hartree–Fock  5.2.2. Teoria do funcional da densidade  5.2.3. Métodos semi-empíricos  5.3. Design computacional de medicamentos  5.3.1. Acoplamento Molecular  5.3.2. Modelagem QSAR  5.3.3. Triagem Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Cinética Enzimática  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inibição  6.2. Metabolismo e Bioenergética  6.2.1. Glicólise  6.2.2. Ciclo do ácido cítrico  6.2.3. Cadeia de transporte de elétrons  6.3. Biologia Molecular  6.3.1. Replicação e reparo do DNA  6.3.2. Síntese de proteínas  6.3.3. Regulação Genética  6.4. Bioquímica Estrutural  6.4.1. Dobramento de Proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efeito estufa  7.1.2. Destruição da Camada de Ozônio  7.1.3. Poluentes do ar e fumaça  7.2. Química da Água  7.2.1. pH e dureza da água  7.2.2. Tratamento de águas residuais  7.2.3. Química Aquática  7.3. Química do Solo  7.3.1. Contaminação por metais pesados  7.3.2. pH do Solo e Capacidade Tamponante  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicologia e Segurança Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Avaliação de Risco em Toxicologia e Segurança Química em Química Ambiental  7.4.3. Efeitos dos poluentes no ambiente

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Cinética Enzimática


A cinética enzimática é o estudo das taxas de reações catalisadas por enzimas. Este ramo da bioquímica fornece informações sobre como as enzimas funcionam, como podem ser afetadas por vários fatores e seu papel nos sistemas biológicos. Entender a cinética enzimática é importante para aplicações no desenvolvimento de medicamentos, biotecnologia e diagnóstico e tratamento de doenças.

Noções básicas sobre a ação das enzimas

As enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas sem serem consumidas no processo. Elas fazem isso diminuindo a energia de ativação necessária para que a reação prossiga. As enzimas são específicas para substratos, as moléculas em que atuam, e essa especificidade é determinada pela estrutura tridimensional única da enzima.

Complexo enzima-substrato

A ação da enzima começa quando um substrato se liga ao sítio ativo da enzima, formando um complexo enzima-substrato. O sítio ativo é uma região específica na enzima onde o substrato se ajusta, geralmente por meio de interações não-covalentes, como ligações de hidrogênio, ligações iônicas e interações hidrofóbicas.

Enzimas Substrato Ligação

Exemplo: reação da catalase

Um exemplo de ação enzimática é a decomposição do peróxido de hidrogênio (H2O2) pela catalase. A reação é a seguinte:

2 H 2 O 2 → 2 H 2 O + O 2

A catalase acelera a decomposição do peróxido de hidrogênio (um subproduto potencialmente prejudicial do metabolismo celular) em água e oxigênio.

Cinética de Michaelis-Menten

O modelo de Michaelis-Menten descreve a taxa de reações enzimáticas relacionando a taxa de reação à concentração de substrato. Baseia-se na formação de um complexo enzima-substrato e sua subsequente conversão em produto.

As principais características da equação de Michaelis-Menten são:

v = (V max [S]) / (K m + [S])
  • v é a taxa de reação inicial.
  • [S] é a concentração do substrato.
  • V max é a taxa máxima de reação.
  • K m é a constante de Michaelis, uma medida da afinidade do substrato.

K m representa a concentração do substrato na qual a taxa de reação é metade de V max. Um K m baixo indica alta afinidade entre a enzima e o substrato, significando que a enzima é eficaz na conversão do substrato em produto, mesmo em baixas concentrações de substrato.

Representação visual da curva de Michaelis-Menten

[S] v Curva de Michaelis–Menten

Fatores que afetam a cinética enzimática

Muitos fatores podem afetar a taxa de reações catalisadas por enzimas, incluindo concentração de substrato, concentração de enzima, temperatura, pH e a presença de inibidores ou ativadores.

Concentrações de substrato

À medida que a concentração de substrato aumenta, a taxa de reação aumenta linearmente até que a enzima se sature. Além deste ponto, qualquer substrato adicional não afetará a taxa. Este platô em altas concentrações de substrato corresponde a V max.

Concentrações de enzima

A taxa de reação é diretamente proporcional à concentração de enzima. Dobrar a concentração de enzima duplica a taxa de reação, desde que o substrato esteja em excesso.

Temperatura

As enzimas têm uma faixa de temperatura ótima na qual sua atividade é mais alta. Temperaturas muito baixas ou muito altas podem causar a diminuição da atividade. Altas temperaturas podem causar desnaturação das enzimas.

pH

Cada enzima tem uma faixa de pH ótima. A diferença dessa faixa de pH pode resultar em diminuição da atividade enzimática e desnaturação.

Inibidores e ativadores

Inibidores são moléculas que reduzem a atividade enzimática. Eles podem ser competitivos, não competitivos ou competidores.

  • Inibidores competitivos: ligam-se ao sítio ativo e impedem a ligação do substrato. Esse tipo de inibição pode ser superado aumentando a concentração de substrato.
  • Inibidores não competitivos: ligam-se a um sítio diferente do sítio ativo e reduzem a atividade enzimática, independentemente da concentração de substrato.
  • Inibidores incompetitivos: ligam-se ao complexo enzima-substrato e impedem a liberação do produto.

Catálise melhora a atividade de uma enzima aumentando sua ligação ao substrato ou aumentando a eficiência catalítica da enzima.

Gráfico de Lineweaver–Burk

O gráfico de Lineweaver-Burk é um gráfico de reciprocidade dupla usado para determinar os parâmetros cinéticos enzimáticos K m e V max. É uma transformação linear da equação de Michaelis-Menten:

1/v = (K m /V max )(1/[S]) + 1/V max

Neste gráfico:

  • A interseção com o eixo Y fornece 1/V max.
  • A interseção com o eixo x fornece -1/K m.
  • A inclinação da linha é K m /V max.

Representação visual do gráfico de Lineweaver-Burk

1/[S] 1/V Linha de Lineweaver–Burke

Conclusão

A cinética enzimática é um aspecto fundamental para compreender como as enzimas funcionam e regulam os processos biológicos. Ao analisar os fatores que afetam a atividade enzimática e usar modelos como Michaelis-Menten e gráficos de Lineweaver-Burk, os cientistas podem determinar os parâmetros-chave que descrevem o comportamento das enzimas. Com esses insights, as aplicações na medicina, indústria e pesquisa tornam-se mais eficientes e direcionadas.


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