Posgrado
  1. Química Física  1.1. Termodinámica  1.1.1. Leyes de la Termodinámica  1.1.2. Entalpía y capacidad calorífica  1.1.3. Entropía y energía libre  1.1.4. Equilibrio de Fase  1.1.5. Termodinámica estadística  1.1.6. Ciclo termodinámico  1.1.7. Fugacidad y actividad  1.2. Química Cuántica  1.2.1. Principios de la mecánica cuántica  1.2.2. Ecuación de Schrödinger  1.2.3. Partícula en una caja  1.2.4. Operadores y valores propios  1.2.5. Orbitales atómicos  1.2.6. Teoría de orbitales moleculares  1.2.7. Teoría de perturbaciones  1.2.8. Teoría del enlace de valencia  1.2.9. Hibridación y enlace químico  1.3. Cinética química  1.3.1. Leyes de velocidad y mecanismos de reacción  1.3.2. Teoría de colisiones  1.3.3. Teoría del estado de transición  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reacciones en cadena y polimerización  1.3.6. Reacciones fotoquímicas  1.4. Mecánica estadística  1.4.1. Función de partición  1.4.2. Funciones de distribución molecular  1.4.3. Distribución de Boltzmann  1.4.4. Estadísticas de Bose–Einstein y Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopía  1.5.1. Espectroscopía Rotacional  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopía Electrónica  1.5.4. Espectroscopia de resonancia magnética nuclear  1.5.5. Espectrometría de Masas  1.5.6. Espectroscopía Raman  1.5.7. Espectroscopía de resonancia paramagnética electrónica  1.6. Química de superficies y coloides  1.6.1. Isoterma de absorción  1.6.2. Tensión superficial y mojado  1.6.3. Estabilidad Coloidal  1.6.4. Catalisis  1.6.5. Emulsiones y micelas  1.7. Electroquímica  1.7.1. Ecuación de Nernst  1.7.2. Células electroquímicas  1.7.3. Conductividad y movilidad  1.7.4. Guerra  1.7.5. Celdas de combustible  1.7.6. Electrólisis
  2. Química orgánica  2.1. Mecanismo de reacción  2.1.1. Reacciones de sustitución nucleofílica  2.1.2. Reacciones de adición electrofílica  2.1.3. Reacciones de eliminación  2.1.4. Reacciones de reordenamiento  2.1.5. Reacciones radicales  2.1.6. Reacciones pericíclicas  2.2. Espectroscopia y determinación estructural  2.2.1. Espectroscopía UV-Vis  2.2.2. Espectroscopia IR  2.2.3. Espectroscopía de RMN  2.2.4. Espectrometría de Masa  2.2.5. Cristalografía de rayos X  2.3. Estereoscópico  2.3.1. Quiralidad y actividad óptica  2.3.2. Análisis estructural  2.3.3. Isomería geométrica  2.3.4. Estereoquímica Dinámica  2.4. Química Organometálica  2.4.1. Reactivos de organolitio y organomagnesio  2.4.2. Reacciones de acoplamiento cruzado catalizadas por paladio  2.4.3. Complejos de metales de transición  2.4.4. Enlace metal-carbono  2.5. Química de polímeros  2.5.1. Mecanismo de polimerización  2.5.2. Características de los Polímeros  2.5.3. Polímero Biodegradable  2.5.4. Polímero conductor  2.5.5. Polímeros supramoleculares  2.6. Química medicinal  2.6.1. Diseño y desarrollo de fármacos  2.6.2. Farmacocinética y farmacodinámica  2.6.3. Relaciones estructura-actividad  2.6.4. Acoplamiento molecular y selección de fármacos
  3. Química inorgánica  3.1. Química de coordinación  3.1.1. Teoría del campo cristalino  3.1.2. Teoría del campo de ligandos  3.1.3. Serie espectroquímica  3.1.4. Quelación y estabilidad  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalysis por complejos organometálicos  3.2.3. Metalocenos  3.3. Química bioinorgánica  3.3.1. Metaloproteínas y enzimas  3.3.2. El rol de los metales en los sistemas biológicos  3.3.3. Transporte y almacenamiento de iones metálicos  3.4. Química del estado sólido  3.4.1. Estructuras Cristalinas  3.4.2. Teoría de bandas de los sólidos  3.4.3. Superconductors  3.4.4. Defectos en el cristal  3.5. Lantánidos y Actínidos  3.5.1. Configuración electrónica en lantánidos y actínidos  3.5.2. Química de coordinación de los lantánidos  3.5.3. Propiedades Magnéticas de los Lantánidos
  4. Química analítica  4.1. Cromatografía  4.1.1. Cromatografía de Gases  4.1.2. Cromatografía Líquida de Alta Resolución  4.1.3. Cromatografía en Capa Fina  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopía de absorción atómica  4.2.2. Difracción de rayos X  4.2.3. Espectroscopía de plasma acoplado inductivamente  4.3. Métodos electroanalíticos  4.3.1. Potenciometría  4.3.2. Voltametría  4.3.3. Colometría  4.4. Espectrometría de masas  4.4.1. Técnica de Ionización  4.4.2. Patrón de Fragmentación  4.5. Chemometría  4.5.1. Análisis multidisciplinario  4.5.2. Aprendizaje Automático en Química
  5. Química Teórica y Computacional  5.1. Simulación de dinámica molecular  5.1.1. Force fields and energy minimization  5.1.2. Simulación de Monte Carlo en simulaciones de dinámica molecular  5.2. Métodos químicos cuánticos  5.2.1. Teoría de Hartree–Fock  5.2.2. Teoría del funcional de la densidad  5.2.3. Métodos semiempíricos  5.3. Diseño computacional de fármacos  5.3.1. Alineamiento Molecular  5.3.2. Modelado QSAR  5.3.3. Tamizaje Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Enzyme Kinetics  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inhibición  6.2. Metabolismo y Bioenergética  6.2.1. Glicólisis  6.2.2. Ciclo del ácido cítrico  6.2.3. Cadena de transporte de electrones  6.3. Biología Molecular  6.3.1. Replicación y reparación del ADN  6.3.2. La síntesis de proteínas  6.3.3. Regulación Génica  6.4. Bioquímica Estructural  6.4.1. Plegado de proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efecto invernadero  7.1.2. Agotamiento del ozono  7.1.3. Contaminantes del aire y humo  7.2. Química del Agua  7.2.1. pH y dureza del agua  7.2.2. Tratamiento de aguas residuales  7.2.3. Química Acuática  7.3. Química del Suelo  7.3.1. Contaminación por metales pesados  7.3.2. pH del Suelo y Amortiguación  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicología y Seguridad Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Evaluación de Riesgos en Toxicología y Seguridad Química en Química Ambiental  7.4.3. Efectos de los contaminantes en el medio ambiente

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Mecanismo de inhibición


La cinética enzimática es un campo importante en bioquímica que explora cómo interactúan las enzimas con los sustratos. Un aspecto clave de la cinética enzimática es el "mecanismo de inhibición." Estos mecanismos describen cómo las moléculas pueden afectar la actividad enzimática, generalmente reduciendo la velocidad de las reacciones enzimáticas. Comprender los mecanismos de inhibición es importante para el estudio de la farmacología, la ingeniería metabólica y las enfermedades metabólicas. Vamos a sumergirnos en el fascinante mundo de los mecanismos de inhibición enzimática, incluyendo definiciones, tipos y ejemplos ilustrativos.

¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en las células. Son proteínas que proporcionan un sitio activo, donde los sustratos, los reactantes en una reacción catalizada por enzimas, se unen. Las enzimas pueden aumentar las tasas de reacción por factores de un millón o más. Un ejemplo simple de una enzima es la amilasa, que ayuda a descomponer el almidón en azúcares en nuestra saliva.

¿Qué es la inhibición enzimática?

La inhibición enzimática se refiere al proceso por el cual un inhibidor, una molécula, reduce la actividad de una enzima. Los inhibidores pueden reducir la actividad enzimática bloqueando la unión del sustrato o interfiriendo con el sitio activo de la enzima. La inhibición es un mecanismo regulador natural en las rutas bioquímicas.

Tipos de inhibición enzimática

Existen varios tipos de inhibición enzimática, cada uno con diferentes características y mecanismos:

1. Inhibición competitiva

En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato para unirse al sitio activo de la enzima. Esto significa que el inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato, impidiendo que las moléculas de sustrato se unan. Este tipo de inhibición puede superarse aumentando la concentración de sustrato.

Considere la siguiente representación esquemática:

    E + S ↔ ES → E + P
    E + I ↔ EI

Donde E es la enzima, S es el sustrato, P es el producto, y I es el inhibidor. En la inhibición competitiva, EI y ES no pueden formarse simultáneamente.

Enzima (E) S I

2. Inhibición no competitiva

La inhibición no competitiva ocurre cuando un inhibidor se une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo. Esto altera la forma de la enzima, de modo que el sustrato no puede unirse eficazmente o la enzima no puede catalizar la reacción. Es importante destacar que la inhibición no competitiva no puede ser superada aumentando la concentración de sustrato.

El esquema de respuesta para la inhibición no competitiva es el siguiente:

    E + S ↔ ES → E + P
    E + I ↔ EI + S ↔ ESI → X

En este caso, EI y ESI representan complejos donde la enzima está inhibida.

Enzima (E) S I

3. Inhibición acompetitiva

En la inhibición acompetitiva, el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato. Esta unión atrapa al sustrato en la enzima, impidiendo que la reacción progrese y, por lo tanto, reduce la formación de productos.

El esquema de respuesta relevante es el siguiente:

    E + S ↔ ES → E + P
    ES + I ↔ ESI

Este esquema muestra que el inhibidor se une al complejo ES, llevando a ESI.

Enzima (E) Sustrato(S) I

4. Inhibición mixta

La inhibición mixta es una combinación de inhibición competitiva y no competitiva. El inhibidor puede unirse tanto a la enzima como al complejo enzima-sustrato, pero con diferentes afinidades. Esto resulta en una disminución en la velocidad máxima de la reacción, y un aumento o disminución en la constante de Michaelis dependiendo de la afinidad relativa.

    E + S ↔ ES → E + P
    E + I ↔ EI + S ↔ ESI → X

Tanto EI como ESI representan el estado inhibido de la enzima.

Visualización de las dinámicas de la barrera

La representación gráfica es una forma poderosa de comprender la cinética enzimática, particularmente a través de los gráficos de Lineweaver-Burk. Estos gráficos de doble recíproco pueden revelar la naturaleza de la inhibición analizando los cambios en el gráfico durante la entrada de los inhibidores.

Considere el típico gráfico de Lineweaver-Burk a continuación:

    1/V = (km/Vmax)(1/[s]) + 1/Vmax

donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis, Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato.

hesitante No interrumpido 1/V 1/[S] Gráfico de Lineweaver–Burk

Aplicaciones en el mundo real

Comprender el mecanismo de inhibición es integral para el diseño de medicamentos y tratamientos. Los inhibidores se utilizan comúnmente en medicamentos para ralentizar o detener la actividad de enzimas que contribuyen a enfermedades. Por ejemplo, los inhibidores de proteasas se utilizan en el tratamiento de VIH para inhibir la replicación del virus al inhibir las enzimas proteasas virales.

Otra aplicación es en la agricultura, donde los herbicidas e insecticidas a menudo actúan como inhibidores de enzimas en plagas y plantas no deseadas. El glifosato, un herbicida de uso común, actúa inhibiendo la enzima EPSP sintasa, que es esencial para el crecimiento de las plantas.

Conclusión

La inhibición enzimática es un aspecto fundamental de la regulación bioquímica que tiene muchas aplicaciones biológicas y medicinales. Al comprender los diferentes mecanismos de inhibición - competitiva, no competitiva, acompetitiva y mixta - los científicos pueden manipular y diseñar inhibidores que ayuden a desarrollar medicamentos y tratamientos.


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