Posgrado
  1. Química Física  1.1. Termodinámica  1.1.1. Leyes de la Termodinámica  1.1.2. Entalpía y capacidad calorífica  1.1.3. Entropía y energía libre  1.1.4. Equilibrio de Fase  1.1.5. Termodinámica estadística  1.1.6. Ciclo termodinámico  1.1.7. Fugacidad y actividad  1.2. Química Cuántica  1.2.1. Principios de la mecánica cuántica  1.2.2. Ecuación de Schrödinger  1.2.3. Partícula en una caja  1.2.4. Operadores y valores propios  1.2.5. Orbitales atómicos  1.2.6. Teoría de orbitales moleculares  1.2.7. Teoría de perturbaciones  1.2.8. Teoría del enlace de valencia  1.2.9. Hibridación y enlace químico  1.3. Cinética química  1.3.1. Leyes de velocidad y mecanismos de reacción  1.3.2. Teoría de colisiones  1.3.3. Teoría del estado de transición  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reacciones en cadena y polimerización  1.3.6. Reacciones fotoquímicas  1.4. Mecánica estadística  1.4.1. Función de partición  1.4.2. Funciones de distribución molecular  1.4.3. Distribución de Boltzmann  1.4.4. Estadísticas de Bose–Einstein y Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopía  1.5.1. Espectroscopía Rotacional  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopía Electrónica  1.5.4. Espectroscopia de resonancia magnética nuclear  1.5.5. Espectrometría de Masas  1.5.6. Espectroscopía Raman  1.5.7. Espectroscopía de resonancia paramagnética electrónica  1.6. Química de superficies y coloides  1.6.1. Isoterma de absorción  1.6.2. Tensión superficial y mojado  1.6.3. Estabilidad Coloidal  1.6.4. Catalisis  1.6.5. Emulsiones y micelas  1.7. Electroquímica  1.7.1. Ecuación de Nernst  1.7.2. Células electroquímicas  1.7.3. Conductividad y movilidad  1.7.4. Guerra  1.7.5. Celdas de combustible  1.7.6. Electrólisis
  2. Química orgánica  2.1. Mecanismo de reacción  2.1.1. Reacciones de sustitución nucleofílica  2.1.2. Reacciones de adición electrofílica  2.1.3. Reacciones de eliminación  2.1.4. Reacciones de reordenamiento  2.1.5. Reacciones radicales  2.1.6. Reacciones pericíclicas  2.2. Espectroscopia y determinación estructural  2.2.1. Espectroscopía UV-Vis  2.2.2. Espectroscopia IR  2.2.3. Espectroscopía de RMN  2.2.4. Espectrometría de Masa  2.2.5. Cristalografía de rayos X  2.3. Estereoscópico  2.3.1. Quiralidad y actividad óptica  2.3.2. Análisis estructural  2.3.3. Isomería geométrica  2.3.4. Estereoquímica Dinámica  2.4. Química Organometálica  2.4.1. Reactivos de organolitio y organomagnesio  2.4.2. Reacciones de acoplamiento cruzado catalizadas por paladio  2.4.3. Complejos de metales de transición  2.4.4. Enlace metal-carbono  2.5. Química de polímeros  2.5.1. Mecanismo de polimerización  2.5.2. Características de los Polímeros  2.5.3. Polímero Biodegradable  2.5.4. Polímero conductor  2.5.5. Polímeros supramoleculares  2.6. Química medicinal  2.6.1. Diseño y desarrollo de fármacos  2.6.2. Farmacocinética y farmacodinámica  2.6.3. Relaciones estructura-actividad  2.6.4. Acoplamiento molecular y selección de fármacos
  3. Química inorgánica  3.1. Química de coordinación  3.1.1. Teoría del campo cristalino  3.1.2. Teoría del campo de ligandos  3.1.3. Serie espectroquímica  3.1.4. Quelación y estabilidad  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalysis por complejos organometálicos  3.2.3. Metalocenos  3.3. Química bioinorgánica  3.3.1. Metaloproteínas y enzimas  3.3.2. El rol de los metales en los sistemas biológicos  3.3.3. Transporte y almacenamiento de iones metálicos  3.4. Química del estado sólido  3.4.1. Estructuras Cristalinas  3.4.2. Teoría de bandas de los sólidos  3.4.3. Superconductors  3.4.4. Defectos en el cristal  3.5. Lantánidos y Actínidos  3.5.1. Configuración electrónica en lantánidos y actínidos  3.5.2. Química de coordinación de los lantánidos  3.5.3. Propiedades Magnéticas de los Lantánidos
  4. Química analítica  4.1. Cromatografía  4.1.1. Cromatografía de Gases  4.1.2. Cromatografía Líquida de Alta Resolución  4.1.3. Cromatografía en Capa Fina  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopía de absorción atómica  4.2.2. Difracción de rayos X  4.2.3. Espectroscopía de plasma acoplado inductivamente  4.3. Métodos electroanalíticos  4.3.1. Potenciometría  4.3.2. Voltametría  4.3.3. Colometría  4.4. Espectrometría de masas  4.4.1. Técnica de Ionización  4.4.2. Patrón de Fragmentación  4.5. Chemometría  4.5.1. Análisis multidisciplinario  4.5.2. Aprendizaje Automático en Química
  5. Química Teórica y Computacional  5.1. Simulación de dinámica molecular  5.1.1. Force fields and energy minimization  5.1.2. Simulación de Monte Carlo en simulaciones de dinámica molecular  5.2. Métodos químicos cuánticos  5.2.1. Teoría de Hartree–Fock  5.2.2. Teoría del funcional de la densidad  5.2.3. Métodos semiempíricos  5.3. Diseño computacional de fármacos  5.3.1. Alineamiento Molecular  5.3.2. Modelado QSAR  5.3.3. Tamizaje Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Enzyme Kinetics  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inhibición  6.2. Metabolismo y Bioenergética  6.2.1. Glicólisis  6.2.2. Ciclo del ácido cítrico  6.2.3. Cadena de transporte de electrones  6.3. Biología Molecular  6.3.1. Replicación y reparación del ADN  6.3.2. La síntesis de proteínas  6.3.3. Regulación Génica  6.4. Bioquímica Estructural  6.4.1. Plegado de proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efecto invernadero  7.1.2. Agotamiento del ozono  7.1.3. Contaminantes del aire y humo  7.2. Química del Agua  7.2.1. pH y dureza del agua  7.2.2. Tratamiento de aguas residuales  7.2.3. Química Acuática  7.3. Química del Suelo  7.3.1. Contaminación por metales pesados  7.3.2. pH del Suelo y Amortiguación  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicología y Seguridad Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Evaluación de Riesgos en Toxicología y Seguridad Química en Química Ambiental  7.4.3. Efectos de los contaminantes en el medio ambiente

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Cinética de Michaelis-Menten


La cinética de Michaelis-Menten es un modelo fundamental en el estudio de las reacciones enzimáticas. Describe la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas relacionando la velocidad de reacción con la concentración de sustrato. Este modelo es importante en el campo de la bioquímica, proporcionando información sobre la actividad enzimática y su dependencia de varios factores.

Entender la cinética enzimática

Antes de profundizar en los detalles de la cinética de Michaelis-Menten, es necesario entender los conceptos básicos de la cinética enzimática. Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos. La velocidad a la que ocurren estas reacciones es un tema de gran interés, ya que afecta desde el metabolismo hasta las interacciones con medicamentos.

En una reacción enzimática simple, una enzima (E) se combina con un sustrato (S) para formar un complejo (ES), que luego se convierte en un producto (P), liberando la enzima en el proceso. Se puede representar como:

E + S ⇌ ES → E + P

Derivando la ecuación de Michaelis-Menten

Leonore Michaelis y Maud Menten presentaron una descripción matemática de este proceso a principios del siglo XX, dando lugar a la ahora famosa ecuación de Michaelis-Menten. Las suposiciones básicas son:
1. La reacción consta de dos etapas: la formación del complejo enzima-sustrato y su conversión en el producto.
2. La concentración del compuesto permanece relativamente constante después del período inicial de acumulación (suposición del estado estacionario).

La velocidad de la ecuación general puede expresarse como:

v = (V max [s]) / (K m + [s])

Donde:

  • v es la velocidad de reacción.
  • [S] es la concentración de sustrato.
  • V max es la velocidad máxima de reacción cuando la enzima está saturada de sustrato.
  • K m es la constante de Michaelis, una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato.

Representación gráfica

La velocidad de reacción frente a la concentración de sustrato puede representarse gráficamente mediante una curva de Michaelis-Menten. Este gráfico es de naturaleza hiperbólica, mostrando cómo la velocidad de reacción aumenta con la concentración de sustrato pero alcanza un límite máximo, V max.

[S] V V = Vmax Km

El valor de K m puede identificarse en el punto donde la velocidad de reacción es la mitad de V max. Este valor es importante porque proporciona información sobre la eficiencia de la enzima y su afinidad por el sustrato.

Principales parámetros

El modelo de Michaelis-Menten introduce dos parámetros cinéticos primarios: V max y K m.

Velocidad máxima (V max)

V max representa la velocidad máxima de la reacción enzimática cuando la enzima está completamente saturada con el sustrato. Representa el número de recambio de la enzima, que muestra qué tan rápido la enzima puede convertir el sustrato en el producto sin ninguna limitación de transporte.

Constante de Michaelis (K m)

El valor de K m representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de V max. Sirve como una medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato: un K m más bajo sugiere una mayor afinidad, lo que significa que la enzima requiere menos sustrato para alcanzar una velocidad de reacción específica.

Aplicaciones de la cinética de Michaelis-Menten

El modelo de Michaelis-Menten es ampliamente aplicado en una variedad de campos, incluyendo la bioquímica, la farmacología y la ingeniería metabólica.

En bioquímica

Entender la cinética enzimática es importante para el análisis de vías metabólicas. Estudiando la actividad enzimática a través de K m y V max, los investigadores pueden estimar la eficiencia enzimática y posibles mecanismos de regulación.

En farmacología

Las interacciones de los medicamentos con las enzimas pueden preverse examinando los parámetros cinéticos. Los cambios en el comportamiento de las enzimas, ya sea por inhibición o activación, pueden analizarse para una formulación efectiva de fármacos y planificación de dosificación.

En ingeniería metabólica

Entender la cinética enzimática ayuda a los ingenieros a optimizar las vías para una mejor producción de productos bioquímicos, incluidos biocombustibles y productos farmacéuticos. Ayuda a optimizar las propiedades enzimáticas para lograr las características catalíticas deseadas bajo condiciones dadas.

Limitaciones de la cinética de Michaelis-Menten

El modelo de Michaelis-Menten es fundamental, pero tiene sus limitaciones. Asume condiciones simplificadas que pueden no reflejar siempre los sistemas biológicos.

  • Suposición del estado estacionario: La suposición de que las tasas de formación y disociación del complejo enzima-sustrato permanecen constantes puede no ser válida para todas las reacciones.
  • Reacciones de un solo sustrato: Este modelo aborda principalmente reacciones con un solo sustrato, limitando su aplicabilidad a sistemas más complejos con múltiples sustratos o pasos.
  • Dinámicas no hiperbólicas: Para enzimas que exhiben regulación cooperativa o alostérica, pueden ser necesarios modelos alternativos como las ecuaciones de Hill o sigmoidea.

Modelo extendido

Para abordar las limitaciones, existen varias extensiones del modelo de Michaelis-Menten. Estas incluyen:

Cinética alostérica

Para enzimas con unión cooperativa, que exhiben un comportamiento sigmoidal en su diagrama de concentración-velocidad, la ecuación de Hill proporciona una modificación:

v = (V max [S] n) / (K m + [S] n)

donde n es el coeficiente de Hill, que refleja el grado de cooperatividad entre los sitios de unión.

Cinética enzimática de múltiples sustratos

Las enzimas que interactúan con múltiples sustratos utilizan modelos cinéticos más complejos, como la notación de Cleland, para mecanismos que describen patrones cinéticos secuenciales o de ping-pong.

Conclusión

La cinética de Michaelis-Menten sigue siendo una piedra angular para entender el comportamiento enzimático y su impacto en las rutas bioquímicas generalizadas. Si bien su simplicidad proporciona un marco directo, los avances continuos en los estudios de enzimas demandan modelos más sofisticados para reflejar con precisión la naturaleza dinámica y compleja de los sistemas biológicos. No obstante, los principios básicos de la cinética de Michaelis-Menten forman una base importante para una exploración más profunda en las complejidades de las reacciones enzimáticas.


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