Pós-graduação
  1. Química Física  1.1. Termodinâmica  1.1.1. Leis da Termodinâmica  1.1.2. Entalpia e capacidade térmica  1.1.3. Entropia e energia livre  1.1.4. Equilíbrio de Fases  1.1.5. Termodinâmica estatística  1.1.6. Ciclo termodinâmico  1.1.7. Fugacidade e atividade  1.2. Química Quântica  1.2.1. Princípios da mecânica quântica  1.2.2. Equação de Schrödinger  1.2.3. Partícula em uma caixa  1.2.4. Operadores e autovalores  1.2.5. Orbitais atômicos  1.2.6. Teoria do orbital molecular  1.2.7. Teoria de Perturbação  1.2.8. Teoria de ligação de valência  1.2.9. Hibridização e ligação química  1.3. Cinética química  1.3.1. Leis de velocidade e mecanismos de reação  1.3.2. Teoria das colisões  1.3.3. Teoria do estado de transição  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reações em Cadeia e Polimerização  1.3.6. Reações fotoquímicas  1.4. Mecânica estatística  1.4.1. Funções de Partição  1.4.2. Funções de distribuição molecular  1.4.3. Distribuição de Boltzmann  1.4.4. Estatísticas de Bose–Einstein e Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopia  1.5.1. Rotational Spectroscopy  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopia Eletrônica  1.5.4. Espectroscopia de ressonância magnética nuclear  1.5.5. Espectrometria de Massa  1.5.6. Espectroscopia Raman  1.5.7. Espectroscopia de ressonância paramagnética eletrônica  1.6. Química de superfícies e coloidal  1.6.1. Isoterma de absorção  1.6.2. Tensão Superficial e Molhabilidade  1.6.3. Estabilidade Coloidal  1.6.4. Catalysis  1.6.5. Emulsões e micelas  1.7. Eletroquímica  1.7.1. Equação de Nernst  1.7.2. Células eletroquímicas  1.7.3. Condutividade e mobilidade  1.7.4. Guerra  1.7.5. Células de combustível  1.7.6. Eletrólise
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  3. Química inorgânica  3.1. Química de coordenação  3.1.1. Teoria do Campo Cristalino  3.1.2. Teoria do campo dos ligantes  3.1.3. Série Espectroquímica  3.1.4. Quelação e estabilidade  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalise por complexos organometálicos  3.2.3. Metalocènicos  3.3. Química bioinorgânica  3.3.1. Metaloproteínas e enzimas  3.3.2. O papel dos metais em sistemas biológicos  3.3.3. Transporte e armazenamento de íons metálicos  3.4. Química do estado sólido  3.4.1. Estruturas Cristalinas  3.4.2. Teoria de bandas dos sólidos  3.4.3. Supercondutores  3.4.4. Defeitos no cristal  3.5. Lantanídeos e Actinídeos  3.5.1. Configuração eletrônica em lantanídeos e actinídeos  3.5.2. Química de coordenação dos lantanídeos  3.5.3. Propriedades Magnéticas dos Lantanídeos
  4. Química Analítica  4.1. Cromatografia  4.1.1. Cromatografia Gasosa  4.1.2. Cromatografia Líquida de Alta Performance  4.1.3. Cromatografia em Camada Delgada  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopia de absorção atômica  4.2.2. Difração de raios X  4.2.3. Espectroscopia de plasma acoplado indutivamente  4.3. Métodos Eletroanalíticos  4.3.1. Potenciometria  4.3.2. Voltametria  4.3.3. Colometria  4.4. Espectrometria de Massa  4.4.1. Técnica de Ionização  4.4.2. Padrão de Fragmentação  4.5. Quimiometria  4.5.1. Análise multidisciplinar  4.5.2. Aprendizado de Máquina em Química
  5. Química Teórica e Computacional  5.1. Simulação de dinâmica molecular  5.1.1. Campos de força e minimização de energia  5.1.2. Simulação de Monte Carlo em simulações de dinâmica molecular  5.2. Métodos de química quântica  5.2.1. Teoria de Hartree–Fock  5.2.2. Teoria do funcional da densidade  5.2.3. Métodos semi-empíricos  5.3. Design computacional de medicamentos  5.3.1. Acoplamento Molecular  5.3.2. Modelagem QSAR  5.3.3. Triagem Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Cinética Enzimática  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inibição  6.2. Metabolismo e Bioenergética  6.2.1. Glicólise  6.2.2. Ciclo do ácido cítrico  6.2.3. Cadeia de transporte de elétrons  6.3. Biologia Molecular  6.3.1. Replicação e reparo do DNA  6.3.2. Síntese de proteínas  6.3.3. Regulação Genética  6.4. Bioquímica Estrutural  6.4.1. Dobramento de Proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efeito estufa  7.1.2. Destruição da Camada de Ozônio  7.1.3. Poluentes do ar e fumaça  7.2. Química da Água  7.2.1. pH e dureza da água  7.2.2. Tratamento de águas residuais  7.2.3. Química Aquática  7.3. Química do Solo  7.3.1. Contaminação por metais pesados  7.3.2. pH do Solo e Capacidade Tamponante  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicologia e Segurança Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Avaliação de Risco em Toxicologia e Segurança Química em Química Ambiental  7.4.3. Efeitos dos poluentes no ambiente

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Cinética Enzimática


A cinética enzimática é uma parte importante da bioquímica e química física que lida com o estudo das reações químicas mediadas por enzimas. As enzimas são catalisadores biológicos - sua presença acelera as taxas de reação sem serem consumidas no processo. Ao entender a cinética enzimática, os cientistas podem não apenas entender os mecanismos das reações enzimáticas, mas também desenvolver insights sobre como manipular ou controlar tais reações em uma variedade de aplicações, desde processos industriais até o tratamento de doenças.

Noções básicas de cinética enzimática

As enzimas funcionam reduzindo a energia de ativação necessária para que uma reação química ocorra. Isso geralmente envolve a formação de um complexo enzima-substrato, que é subsequentemente decomposto para liberar o produto e regenerar a enzima. A equação básica que governa a cinética enzimática é a equação de Michaelis-Menten.

v = (V_max [s]) / (K_m + [s])

Onde:

  • v é a taxa da reação.
  • [S] é a concentração do substrato.
  • V_max é a taxa máxima alcançada pelo sistema na concentração saturada do substrato.
  • K_M é a constante de Michaelis - uma medida da afinidade da enzima pelo seu substrato.

Exemplo visual de cinética de Michaelis-Menten

Taxa de reação (v) [S]

Derivação da equação de Michaelis-Menten

A derivação da equação de Michaelis–Menten começa com a construção do complexo enzima-substrato:

E + S ⇌ ES → E + P

Onde E representa a enzima, S o substrato, ES o complexo enzima-substrato e P o produto. A primeira etapa é uma reação de equilíbrio marcada pelas constantes de velocidade k_1 e k_-1, enquanto a segunda etapa tem a constante de velocidade k_2.

A taxa de formação do produto pode ser descrita como:

taxa = k_2 [ES]

No estado estacionário, a formação de [ES] permanece constante, resultando em:

k_1[E][S] = (k_-1 + k_2)[Es]

A partir disso, substituímos [E] em termos da concentração total da enzima [E]_0:

[E] = [E]_0 - [ES]

Inserindo isso na equação anterior, obtém-se a concentração de estado estacionário de [ES], o que acaba simplificando a equação de Michaelis–Menten.

Parâmetros chave na cinética enzimática

É importante entender parâmetros chave como a constante de Michaelis (K_M) e a taxa máxima (V_max):

  • Constante de Michaelis (K_M): Representa a concentração de substrato necessária para atingir metade de V_max. Um K_M baixo indica alta afinidade entre a enzima e o substrato.
  • Taxa máxima (V_max): Esta é a taxa observada quando a enzima está saturada de substrato.

Gráficos de Lineweaver–Burk e Eadie–Hofstee

Outro método utilizado para analisar a cinética enzimática é o gráfico de Lineweaver-Burk. É o duplo recíproco da equação de Michaelis-Menten:

1/v = (K_M/V_max)(1/[S]) + 1/V_max

O gráfico de 1/v vs 1/[S] oferece uma linha reta que pode ser usada para obter tanto K_M quanto V_max.

1/V 1/[S]

Outro método poderoso é o gráfico de Eadie-Hofstee:

v = V_max - K_M (v/[S])

Este é representado com v no eixo y e v/[S] no eixo x. A inclinação oferece o valor de K_M, e a interseção no eixo y fornece V_max.

Inibição da cinética enzimática

A atividade enzimática pode ser inibida, e entender esses efeitos é importante para a manipulação do comportamento enzimático. Inibidores são moléculas que reduzem a atividade enzimática. Existem vários tipos de inibição:

  • Inibição competitiva: O inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo.
  • Inibição não-competitiva: O inibidor liga-se a outra parte da enzima, alterando sua forma.
  • Inibição incompetitiva: O inibidor liga-se ao complexo enzima-substrato.

Inibição competitiva

Na inibição competitiva, a presença do inibidor aumenta K_M mas não altera V_max. A fórmula é representada como:

v = (V_max [S]) / (αK_M + [S])

onde α é o fator pelo qual o K_M original é aumentado.

Inibição não-competitiva

Os inibidores não-competitivos reduzem o número total de moléculas enzimáticas ativas, diminuindo assim V_max, mas não afetando K_M.

v = (V_max [S]) / (K_M + α[S])

Inibição incompetitiva

Os inibidores incompetitivos ligam-se apenas ao complexo enzima-substrato, resultando em valores menores de V_max e K_M. Essa ligação torna o complexo mais estável e menos provável de liberar o produto:

v = (V_max [S]) / (K_M + [S]/α')

Aplicações da cinética enzimática

A cinética enzimática tem muitas aplicações práticas, desde farmacêuticos até a indústria de fermentação. Aqui estão alguns exemplos:

  • Design de medicamentos: Compreender como os medicamentos interagem com as enzimas e desenvolver inibidores competitivos como medicamentos.
  • Terapia de reposição enzimática: Usada para tratar doenças causadas por deficiência enzimática, fornecendo reposição enzimática.
  • Biotecnologia: Desenvolvimento de biocatalisadores para processos industriais que envolvem reações químicas.

Conclusão

A cinética enzimática fornece informações importantes sobre a função e o comportamento das enzimas em diferentes ambientes e condições. Esta disciplina científica combina aspectos da química e biologia, levando a grandes avanços em aplicações tanto teóricas quanto práticas. Utilizando gráficos e equações como a equação de Michaelis-Menten, o gráfico de Lineweaver-Burk e tratando dos tipos de inibição, aprofundamos nosso entendimento de como as reações são catalisadas em sistemas biológicos.


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