Posgrado
  1. Química Física  1.1. Termodinámica  1.1.1. Leyes de la Termodinámica  1.1.2. Entalpía y capacidad calorífica  1.1.3. Entropía y energía libre  1.1.4. Equilibrio de Fase  1.1.5. Termodinámica estadística  1.1.6. Ciclo termodinámico  1.1.7. Fugacidad y actividad  1.2. Química Cuántica  1.2.1. Principios de la mecánica cuántica  1.2.2. Ecuación de Schrödinger  1.2.3. Partícula en una caja  1.2.4. Operadores y valores propios  1.2.5. Orbitales atómicos  1.2.6. Teoría de orbitales moleculares  1.2.7. Teoría de perturbaciones  1.2.8. Teoría del enlace de valencia  1.2.9. Hibridación y enlace químico  1.3. Cinética química  1.3.1. Leyes de velocidad y mecanismos de reacción  1.3.2. Teoría de colisiones  1.3.3. Teoría del estado de transición  1.3.4. Cinética Enzimática  1.3.5. Reacciones en cadena y polimerización  1.3.6. Reacciones fotoquímicas  1.4. Mecánica estadística  1.4.1. Función de partición  1.4.2. Funciones de distribución molecular  1.4.3. Distribución de Boltzmann  1.4.4. Estadísticas de Bose–Einstein y Fermi–Dirac  1.5. Espectroscopía  1.5.1. Espectroscopía Rotacional  1.5.2. Espectroscopia Vibracional  1.5.3. Espectroscopía Electrónica  1.5.4. Espectroscopia de resonancia magnética nuclear  1.5.5. Espectrometría de Masas  1.5.6. Espectroscopía Raman  1.5.7. Espectroscopía de resonancia paramagnética electrónica  1.6. Química de superficies y coloides  1.6.1. Isoterma de absorción  1.6.2. Tensión superficial y mojado  1.6.3. Estabilidad Coloidal  1.6.4. Catalisis  1.6.5. Emulsiones y micelas  1.7. Electroquímica  1.7.1. Ecuación de Nernst  1.7.2. Células electroquímicas  1.7.3. Conductividad y movilidad  1.7.4. Guerra  1.7.5. Celdas de combustible  1.7.6. Electrólisis
  2. Química orgánica  2.1. Mecanismo de reacción  2.1.1. Reacciones de sustitución nucleofílica  2.1.2. Reacciones de adición electrofílica  2.1.3. Reacciones de eliminación  2.1.4. Reacciones de reordenamiento  2.1.5. Reacciones radicales  2.1.6. Reacciones pericíclicas  2.2. Espectroscopia y determinación estructural  2.2.1. Espectroscopía UV-Vis  2.2.2. Espectroscopia IR  2.2.3. Espectroscopía de RMN  2.2.4. Espectrometría de Masa  2.2.5. Cristalografía de rayos X  2.3. Estereoscópico  2.3.1. Quiralidad y actividad óptica  2.3.2. Análisis estructural  2.3.3. Isomería geométrica  2.3.4. Estereoquímica Dinámica  2.4. Química Organometálica  2.4.1. Reactivos de organolitio y organomagnesio  2.4.2. Reacciones de acoplamiento cruzado catalizadas por paladio  2.4.3. Complejos de metales de transición  2.4.4. Enlace metal-carbono  2.5. Química de polímeros  2.5.1. Mecanismo de polimerización  2.5.2. Características de los Polímeros  2.5.3. Polímero Biodegradable  2.5.4. Polímero conductor  2.5.5. Polímeros supramoleculares  2.6. Química medicinal  2.6.1. Diseño y desarrollo de fármacos  2.6.2. Farmacocinética y farmacodinámica  2.6.3. Relaciones estructura-actividad  2.6.4. Acoplamiento molecular y selección de fármacos
  3. Química inorgánica  3.1. Química de coordinación  3.1.1. Teoría del campo cristalino  3.1.2. Teoría del campo de ligandos  3.1.3. Serie espectroquímica  3.1.4. Quelación y estabilidad  3.2. Química Organometálica  3.2.1. Carbonilos Metálicos  3.2.2. Catalysis por complejos organometálicos  3.2.3. Metalocenos  3.3. Química bioinorgánica  3.3.1. Metaloproteínas y enzimas  3.3.2. El rol de los metales en los sistemas biológicos  3.3.3. Transporte y almacenamiento de iones metálicos  3.4. Química del estado sólido  3.4.1. Estructuras Cristalinas  3.4.2. Teoría de bandas de los sólidos  3.4.3. Superconductors  3.4.4. Defectos en el cristal  3.5. Lantánidos y Actínidos  3.5.1. Configuración electrónica en lantánidos y actínidos  3.5.2. Química de coordinación de los lantánidos  3.5.3. Propiedades Magnéticas de los Lantánidos
  4. Química analítica  4.1. Cromatografía  4.1.1. Cromatografía de Gases  4.1.2. Cromatografía Líquida de Alta Resolución  4.1.3. Cromatografía en Capa Fina  4.2. Técnicas Espectroscópicas  4.2.1. Espectroscopía de absorción atómica  4.2.2. Difracción de rayos X  4.2.3. Espectroscopía de plasma acoplado inductivamente  4.3. Métodos electroanalíticos  4.3.1. Potenciometría  4.3.2. Voltametría  4.3.3. Colometría  4.4. Espectrometría de masas  4.4.1. Técnica de Ionización  4.4.2. Patrón de Fragmentación  4.5. Chemometría  4.5.1. Análisis multidisciplinario  4.5.2. Aprendizaje Automático en Química
  5. Química Teórica y Computacional  5.1. Simulación de dinámica molecular  5.1.1. Force fields and energy minimization  5.1.2. Simulación de Monte Carlo en simulaciones de dinámica molecular  5.2. Métodos químicos cuánticos  5.2.1. Teoría de Hartree–Fock  5.2.2. Teoría del funcional de la densidad  5.2.3. Métodos semiempíricos  5.3. Diseño computacional de fármacos  5.3.1. Alineamiento Molecular  5.3.2. Modelado QSAR  5.3.3. Tamizaje Virtual
  6. Bioquímica  6.1. Enzyme Kinetics  6.1.1. Cinética de Michaelis-Menten  6.1.2. Mecanismo de inhibición  6.2. Metabolismo y Bioenergética  6.2.1. Glicólisis  6.2.2. Ciclo del ácido cítrico  6.2.3. Cadena de transporte de electrones  6.3. Biología Molecular  6.3.1. Replicación y reparación del ADN  6.3.2. La síntesis de proteínas  6.3.3. Regulación Génica  6.4. Bioquímica Estructural  6.4.1. Plegado de proteínas  6.4.2. Biofísica de Membranas
  7. Química Ambiental  7.1. Química Atmosférica  7.1.1. Gases de efecto invernadero  7.1.2. Agotamiento del ozono  7.1.3. Contaminantes del aire y humo  7.2. Química del Agua  7.2.1. pH y dureza del agua  7.2.2. Tratamiento de aguas residuales  7.2.3. Química Acuática  7.3. Química del Suelo  7.3.1. Contaminación por metales pesados  7.3.2. pH del Suelo y Amortiguación  7.3.3. Ciclo de nutrientes  7.4. Toxicología y Seguridad Química  7.4.1. Toxicocinética  7.4.2. Evaluación de Riesgos en Toxicología y Seguridad Química en Química Ambiental  7.4.3. Efectos de los contaminantes en el medio ambiente

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Cinética Enzimática


La cinética enzimática es una parte importante de la bioquímica y la química física que se ocupa del estudio de las reacciones químicas mediadas por enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos: su presencia acelera las tasas de reacción sin ser consumidas en el proceso. Al comprender la cinética enzimática, los científicos no solo pueden entender los mecanismos de las reacciones enzimáticas, sino también desarrollar ideas sobre cómo manipular o controlar dichas reacciones en una variedad de aplicaciones que van desde procesos industriales hasta el tratamiento de enfermedades.

Fundamentos de la cinética enzimática

Las enzimas funcionan reduciendo la energía de activación requerida para que ocurra una reacción química. Esto generalmente involucra la formación de un complejo enzima-sustrato, que posteriormente se descompone para liberar el producto y regenerar la enzima. La ecuación básica que rige la cinética enzimática es la ecuación de Michaelis-Menten.

v = (V_max [s]) / (K_m + [s])

Dónde:

  • v es la tasa de la reacción.
  • [S] es la concentración de sustrato.
  • V_max es la tasa máxima alcanzada por el sistema a saturación de sustrato.
  • K_M es la constante de Michaelis, una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato.

Ejemplo visual de la cinética de Michaelis-Menten

Tasa de reacción (v) [S]

Derivación de la ecuación de Michaelis-Menten

La derivación de la ecuación de Michaelis-Menten comienza con la construcción del complejo enzima-sustrato:

E + S ⇌ ES → E + P

Dónde E representa la enzima, S el sustrato, ES el complejo enzima-sustrato y P el producto. El primer paso es una reacción de equilibrio marcada por las constantes de velocidad k_1 y k_-1, mientras que el segundo paso tiene la constante de velocidad k_2.

La tasa de formación del producto se puede describir como:

tasa = k_2 [ES]

En el estado estacionario, la formación de [ES] permanece constante, resultando en:

k_1[E][S] = (k_-1 + k_2)[Es]

A partir de esto, reemplazamos [E] en términos de la concentración total de enzimas [E]_0:

[E] = [E]_0 - [ES]

Insertar esto en la ecuación anterior da la concentración en estado estacionario de [ES], lo que finalmente simplifica la ecuación de Michaelis-Menten.

Parámetros clave en la cinética enzimática

Es importante entender parámetros clave como la constante de Michaelis (K_M) y la tasa máxima (V_max):

  • Constante de Michaelis (K_M): Representa la concentración de sustrato requerida para alcanzar la mitad de V_max. Un K_M bajo indica alta afinidad entre la enzima y el sustrato.
  • Tasa máxima (V_max): Esta es la tasa observada cuando la enzima está saturada con sustrato.

Gráficos de Lineweaver-Burk y Eadie-Hofstee

Otro método utilizado para analizar la cinética enzimática es el gráfico de Lineweaver-Burk. Es el doble recíproco de la ecuación de Michaelis-Menten:

1/v = (K_M/V_max)(1/[S]) + 1/V_max

El gráfico de 1/v vs 1/[S] da una línea recta que se puede usar para obtener tanto K_M como V_max.

1/V 1/[S]

Otro método poderoso es el gráfico de Eadie-Hofstee:

v = V_max - K_M (v/[S])

Esto se traza con v en el eje y y v/[S] en el eje x. La pendiente da el valor de K_M y la intersección en el eje y da V_max.

Inhibición de la cinética enzimática

La actividad enzimática puede ser inhibida, y entender estos efectos es importante para manipular el comportamiento enzimático. Los inhibidores son moléculas que reducen la actividad enzimática. Hay varios tipos de inhibición:

  • Inhibición competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo.
  • Inhibición no competitiva: El inhibidor se une a otra parte de la enzima, cambiando su forma.
  • Inhibición incompetitiva: El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato.

Inhibición competitiva

En la inhibición competitiva, la presencia del inhibidor aumenta el K_M pero no cambia el V_max. La fórmula se representa como:

v = (V_max [S]) / (αK_M + [S])

donde α es el factor por el cual se incrementa el K_M original.

Inhibición no competitiva

Los inhibidores no competitivos reducen el número total de moléculas de enzima activa, disminuyendo así el V_max, pero sin efecto sobre K_M.

v = (V_max [S]) / (K_M + α[S])

Prohibición incompetitiva

Los inhibidores incompetitivos se unen solo al complejo enzima-sustrato, resultando en valores más bajos de V_max y K_M. Esta unión hace que el complejo sea más estable y menos propenso a liberar el producto:

v = (V_max [S]) / (K_M + [S]/α')

Aplicaciones de la cinética enzimática

La cinética enzimática tiene muchas aplicaciones prácticas, que van desde los productos farmacéuticos hasta la industria de la fermentación. Aquí hay algunos ejemplos:

  • Diseño de fármacos: Comprender cómo los fármacos interactúan con las enzimas y desarrollar inhibidores competitivos como fármacos.
  • Terapia de reemplazo enzimático: Utilizado para tratar enfermedades causadas por deficiencia enzimática suministrando reemplazo enzimático.
  • Biotecnología: Desarrollo de biocatalizadores para procesos industriales que involucran reacciones químicas.

Conclusión

La cinética enzimática proporciona información importante sobre el funcionamiento y comportamiento de las enzimas en diferentes entornos y condiciones. Esta disciplina científica combina aspectos de la química y la biología, lo que lleva a grandes avances tanto en aplicaciones teóricas como prácticas. Al usar gráficos y ecuaciones como la ecuación de Michaelis-Menten, el gráfico de Lineweaver-Burk y al tratar con tipos de inhibición, profundizamos nuestra comprensión de cómo se catalizan las reacciones en los sistemas biológicos.


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