Graduação
  1. Química Geral  1.1. Introdução à Química  1.2. Estrutura Atômica  1.2.1. Partículas subatômicas  1.2.2. Modelo Atômico  1.2.3. Números quânticos  1.2.4. Configuração Eletrônica  1.2.5. Tendências periódicas  1.2.6. Isótopos e suas aplicações  1.3. Ligação Química  1.3.1. Ligação iônica  1.3.2. Ligações covalentes  1.3.3. Ligação Metálica  1.3.4. Hibridização  1.3.5. Geometria molecular e teoria VSEPR  1.3.6. Polaridade de ligação e momento dipolar  1.4. Estequiometria  1.4.1. Conceito de mol  1.4.2. Fórmula empírica e molecular  1.4.3. Reagente limitante e reagente em excesso  1.4.4. Rendimento Percentual e Pureza  1.4.5. Cálculo de diluição  1.5. Estados da Matéria  1.5.1. Leis dos Gases  1.5.2. Matéria e Forças Intermoleculares  1.5.3. Estruturas Sólidas e Cristalinas  1.5.4. Diagrama de fases  1.5.5. Plasma e fluido supercrítico  1.6. Reações químicas  1.6.1. Tipos de Reações Químicas  1.6.2. Balanceamento de Equações Químicas  1.6.3. Reações termoquímicas  1.6.4. Perfis de energia de reação  1.7. Soluções e Misturas  1.7.1. Unidades de concentração  1.7.2. Propriedades do síndrome  1.7.3. Solubilidade e Regras de Solubilidade  1.7.4. Lei de Henry e Lei de Raoult  1.7.5. Coeficiente de partição  1.8. Equilíbrio químico  1.8.1. Lei da ação das massas  1.8.2. Princípio de Le Chatelier  1.8.3. Quociente de reação  1.8.4. Para usar esta calculadora online para Constante de Equilíbrio, insira a Constante de Equilíbrio (Eq.) e pressione o botão calcular. Aqui está como o cálculo da Constante de Equilíbrio pode ser explicado com os valores de entrada fornecidos -> 0.05 = 0.05/0.  1.8.5. Balanço ácido-base  1.9. Ácidos e bases  1.9.1. Definições de Arrhenius, Brønsted–Lowry e Lewis  1.9.2. pH e pOH  1.9.3. Titulação ácido-base  1.9.4. Solução Tampão  1.9.5. Indicador ácido-base  1.9.6. Ácidos e Bases Polipróticos  1.10. Eletroquímica  1.10.1. reações redox  1.10.2. Células Galvânicas e Eletrolíticas  1.10.3. Equação de Nernst  1.10.4. Eletrolise  1.10.5. Leis de Faraday da eletrólise  1.11. Termodinâmica  1.11.1. Leis da Termodinâmica  1.11.2. Entalpia, entropia e energia livre de Gibbs  1.11.3. Espontaneidade das reações  1.11.4. Ciclos termodinâmicos (Lei de Hess, Ciclo de Carnot)  1.12. Cinética  1.12.1. Lei de velocidade e ordem de reação  1.12.2. Energia de Ativação e Catalisador  1.12.3. Teoria das colisões  1.12.4. Mecanismo de reação  1.12.5. Teoria do estado de transição
  2. Química orgânica  2.1. Estrutura e relações  2.1.1. Hybridisation in Carbon Compounds  2.1.2. Ressonância e aromatização  2.1.3. Molecular orbitals  2.1.4. Efeitos indutivo e mesomérico  2.2. Hidrocarbonetos  2.2.1. Hidrocarbonetos  2.2.2. Alquenos  2.2.3. Alquinos  2.2.4. Compostos aromáticos  2.2.5. Cicloalcanos e Conformação  2.3. Grupo Funcional  2.3.1. Álcoois e fenóis  2.3.2. Éteres e epóxidos  2.3.3. Aldeído e cetona  2.3.4. Ácidos carboxílicos e derivados  2.3.5. Amina  2.3.6. Ésteres e amidas  2.3.7. Tióis e Sulfetos  2.4. Estereoscópico  2.4.1. Isomerismo em Estereoquímica  2.4.2. Quiralidade e atividade óptica  2.4.3. Análise Estrutural  2.4.4. Diastereômeros e Enantiômeros  2.5.1. Reações de substituição  2.5.2. Reações de eliminação  2.5.3. Reações de Adição  2.5.4. Reações Radicais  2.5.5. Reações de rearranjo  2.5.6. Reações Pericíclicas  2.6. Espectroscopia e análise estrutural  2.6.1. Espectroscopia Infravermelha  2.6.2. Espectroscopia de ressonância magnética nuclear  2.6.3. Espectrometria de Massas  2.6.4. Espectroscopia UV-visível  2.6.5. Cristalografia de raios X  2.7. Química de polímeros  2.7.1. Polímeros de Adição e Condensação  2.7.2. Mecanismo de polimerização  2.7.3. Polímero Biodegradável  2.7.4. Polímeros condutores e inteligentes
  3. Química inorgânica  3.1. Química de Coordenação  3.1.1. Ligantes e compostos de coordenação  3.1.2. Teoria do campo cristalino  3.1.3. Teoria do Orbital Molecular em Compostos de Coordenação  3.1.4. Distorsão de Jahn–Teller  3.2. Química do Grupo Principal  3.2.1. Metais alcalinos e alcalino-terrosos  3.2.2. Halogênios e Gases Nobres  3.2.3. Metais de transição e seus complexos  3.2.4. Lantanídeos e Actinídeos  3.3. Química do estado sólido  3.3.1. Redes cristalinas e células unitárias  3.3.2. Defeitos em sólidos  3.3.3. Propriedades elétricas e magnéticas  3.3.4. Supercondutividade  3.4. Química bioinorgânica  3.4.1. Íons metálicos na biologia  3.4.2. Reações enzimáticas com metais  3.4.3. Intoxicação por metais e desintoxicação  3.4.4. Metaloproteínas e Metaloenzimas
  4. Química física  4.1. Química Quântica  4.1.1. Dualidade onda-partícula  4.1.2. Equação de Schrödinger  4.1.3. Números Quânticos e Orbitais  4.1.4. Espectroscopia atômica e molecular  4.2. Mecânica estatística  4.2.1. Distribuição de Maxwell–Boltzmann  4.2.2. Funções de partição  4.2.3. Estatísticas de Bose–Einstein e Fermi–Dirac  4.3. Termodinâmica Química  4.3.1. Energia Livre de Gibbs  4.3.2. Transição de fase  4.3.3. Eficiência termodinâmica  4.4. Química de superfícies  4.4.1. Absorção e Catálise  4.4.2. Coloides e Emulsões
  5. Química Analítica  5.1. Métodos clássicos  5.1.1. Análise Gravimétrica  5.1.2. titritrimetria  5.2. Métodos instrumentais  5.2.1. Cromatografia  5.2.2. Espectroscopia  5.2.3. Métodos Eletroanalíticos  5.2.4. Difração de raios X
  6. Química Industrial  6.1. Petroquímica  6.2. Princípios de engenharia química  6.3. Química Verde  6.4. Produtos Farmacêuticos e Síntese de Medicamentos
  7. Bioquímica  7.1. Carbohydrates  7.2. Proteínas e enzimas  7.3. Lipídios e membranas  7.4. Ácidos nucleicos  7.5. Metabolismo e Bioenergética  7.6. Cinética enzimática e mecanismo

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Proteínas e enzimas


Proteínas e enzimas desempenham papéis importantes nos processos vitais de todos os organismos. Enquanto as proteínas são os blocos de construção fundamentais dos tecidos vivos, as enzimas são tipos específicos de proteínas que catalisam reações bioquímicas. Compreender essas biomoléculas é essencial na bioquímica, especialmente na química de graduação.

Compreendendo as proteínas

As proteínas são moléculas grandes e complexas que são importantes para muitas funções dentro dos organismos. Elas são polímeros de aminoácidos, que são compostos orgânicos compostos principalmente de carbono, hidrogênio, nitrogênio, oxigênio e, às vezes, enxofre. As proteínas desempenham uma variedade de funções no corpo, incluindo papéis estruturais, regulatórios e catalíticos.

Fórmula geral de um aminoácido: H2N-CHR-COOH

1. Estrutura das proteínas

As proteínas têm estruturas únicas que lhes permitem desempenhar funções específicas. Elas são organizadas em várias camadas de estrutura, que são principalmente classificadas em estruturas primária, secundária, terciária e quaternária:

  • Estrutura primária: A sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, que forma uma cadeia polipeptídica.
  • Estrutura secundária: Dobra local da cadeia polipeptídica em estruturas como alfa-hélice e folha beta-pregueada, que são estabilizadas por ligações de hidrogênio.
  • Estrutura terciária: A estrutura tridimensional de um polipeptídeo, determinada por interações como ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações de van der Waals e pontes de dissulfeto.
  • Estrutura quaternária: Um arranjo de múltiplas subunidades polipeptídicas em uma proteína, cada uma das quais tem sua própria estrutura terciária.

2. Funções das proteínas

As proteínas desempenham papéis tanto estruturais quanto funcionais, como:

  • Suporte estrutural: Proteínas como colágeno e elastina fornecem suporte e estrutura para tecidos e órgãos.
  • Atividade enzimática: Enzimas são proteínas que aceleram as reações bioquímicas.
  • Transporte e armazenamento: Hemoglobina transporta oxigênio no sangue, enquanto a ferritina armazena ferro.
  • Transdução de sinais: Hormônios como a insulina são proteínas que ajudam na sinalização celular.
  • Resposta imune: Anticorpos são proteínas que identificam e neutralizam patógenos como bactérias e vírus.

Exemplo visual da estrutura da proteína

Estrutura da Proteína Estrutura Primária: AABCD Estrutura Secundária: Hélice e Folha Estrutura Terciária: Dobra 3D Estrutura Quaternária: múltiplas cadeias

Compreendendo as enzimas

As enzimas são proteínas que atuam como catalisadores biológicos, acelerando a taxa de reações químicas nas células sem serem consumidas no processo. Quase todos os processos metabólicos no corpo requerem catálise enzimática para ocorrerem em uma taxa rápida o suficiente para sustentar a vida.

1. Estrutura das enzimas

As enzimas, como todas as proteínas, são compostas por longas cadeias de aminoácidos. Seu dobramento específico e a estrutura 3D resultante lhes permitem se ligar a moléculas de substrato específicas. O sítio ativo de uma enzima é a região onde as moléculas de substrato se ligam e passam por uma reação química.

2. Funcionalidade das enzimas

As enzimas agem reduzindo a energia de ativação das reações, aumentando assim a taxa de reação. Elas fazem isso ligando-se ao substrato e estabilizando o estado de transição. Existem vários pontos-chave sobre a ação das enzimas:

  • Especificidade: Cada enzima é específica para uma reação particular ou tipo de reação.
  • Ajuste induzido: Ao se ligar, as enzimas mudam ligeiramente sua forma para se ajustarem mais estreitamente ao substrato.
  • Reutilização: As enzimas não são gastas na reação e podem ser reutilizadas muitas vezes.
  • Regulação: A atividade enzimática pode ser regulada por fatores como temperatura, pH e a presença de inibidores ou ativadores.

Exemplo visual de atividade enzimática

E S Enzimas Substrato Ligação

Cinética enzimática

Cinética enzimática é o estudo das taxas das reações catalisadas por enzimas. Compreender a cinética enzimática é essencial para determinar a atividade enzimática, compreender vias metabólicas e desenvolver medicamentos.

1. Cinética de Michaelis-Menten

Este é um modelo comum usado para descrever a cinética enzimática. Baseia-se na formação do complexo enzima-substrato:

E + S ⇌ ES → E + P

Neste modelo:

  • E é uma enzima.
  • S é o substrato.
  • ES é um complexo enzima-substrato.
  • P é o produto.

A taxa da reação é dada pela equação de Michaelis-Menten:

v = (Vmax [S]) / (Km + [S])

onde v é a taxa de reação, [S] é a concentração do substrato, Vmax é a taxa máxima e Km é a constante de Michaelis.

Importância das proteínas e enzimas nos organismos vivos

Proteínas e enzimas são essenciais para a vida. Elas são necessárias para a estrutura celular, função e regulação dos tecidos e órgãos do corpo. Sem proteínas e enzimas, processos vitais como metabolismo, replicação do DNA e sinalização celular não poderiam ocorrer.

1. Papel no metabolismo

As enzimas são vitais para as vias metabólicas, que são sequências de reações químicas na célula. Cada etapa é catalisada por uma enzima específica. Isso permite a regulação, eficiência e velocidade dos processos metabólicos.

2. Papel na doença e na medicina

Muitas doenças podem ser causadas por enzimas ou proteínas com mau funcionamento. Compreender essas biomoléculas se estende a aplicações médicas, como o design de medicamentos, onde inibidores ou ativadores podem ser usados para corrigir a função enzimática inadequada.

Conclusão

Compreender as proteínas e enzimas é importante na bioquímica. Suas diversas estruturas e funções os tornam componentes-chave da vida. Ao estudar proteínas e enzimas, os cientistas podem desenvolver novas técnicas e tratamentos para melhorar a saúde e a compreensão dos processos biológicos.


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