Pregrado
  1. Química general  1.1. Introducción a la Química  1.2. Estructura atómica  1.2.1. Partículas subatómicas  1.2.2. Modelo Atómico  1.2.3. Números cuánticos  1.2.4. Configuración Electrónica  1.2.5. Tendencias periódicas  1.2.6. Isotopes and their applications  1.3. Enlace químico  1.3.1. Enlace iónico  1.3.2. Enlaces covalentes  1.3.3. Enlace Metálico  1.3.4. Hibridación  1.3.5. Geometría molecular y teoría VSEPR  1.3.6. Polaridad del enlace y momento dipolar  1.4. Estequiometría  1.4.1. Concepto de mol  1.4.2. Fórmula empírica y molecular  1.4.3. Reactante limitante y reactante en exceso  1.4.4. Porcentaje de Rendimiento y Pureza  1.4.5. Cálculo de dilución  1.5. Estados de la materia  1.5.1. Leyes de los Gases  1.5.2. Materia y Fuerzas Intermoleculares  1.5.3. Estructuras Sólidas y Cristalinas  1.5.4. Diagrama de fases  1.5.5. Plasma y fluido supercrítico  1.6. Reacciones químicas  1.6.1. Tipos de Reacciones Químicas  1.6.2. Balanceo de ecuaciones químicas  1.6.3. Reacciones termoquímicas  1.6.4. Perfiles de energía de reacción  1.7. Soluciones y mezclas  1.7.1. Unidades de concentración  1.7.2. Propiedades del síndrome  1.7.3. Solubilidad y Reglas de Solubilidad  1.7.4. La ley de Henry y la ley de Raoult  1.7.5. Coeficiente de partición  1.8. Equilibrio químico  1.8.1. La ley de acción de masas  1.8.2. El principio de Le Chatelier  1.8.3. Cociente de reacción  1.8.4. Para usar esta calculadora en línea para la constante de equilibrio, ingrese la constante de equilibrio (Eq.) y presione el botón de calcular. Aquí es cómo se puede explicar el cálculo de la constante de equilibrio con los valores de entrada dados -> 0.05 = 0.05/0.  1.8.5. Equilibrio ácido-base  1.9. Ácidos y bases  1.9.1. Definiciones de Arrhenius, Brønsted–Lowry y Lewis  1.9.2. pH y pOH  1.9.3. Titulación ácido-base  1.9.4. Solución Buffer  1.9.5. Indicador ácido-base  1.9.6. Polyprotic Acids and Bases  1.10. Electroquímica  1.10.1. reacciones redox  1.10.2. Celdas Galvánicas y Electrolíticas  1.10.3. Ecuación de Nernst  1.10.4. Electrólisis  1.10.5. Leyes de Faraday de la electrólisis  1.11. Termodinámica  1.11.1. Leyes de la Termodinámica  1.11.2. Entalpía, entropía y energía libre de Gibbs  1.11.3. Espontaneidad de las reacciones  1.11.4. Ciclos termodinámicos (Ley de Hess, ciclo de Carnot)  1.12. Cinética  1.12.1. La ley de velocidad y el orden de reacción  1.12.2. Energía de Activación y Catalizador  1.12.3. Teoría de colisiones  1.12.4. Mecanismo de reacción  1.12.5. Teoría del estado de transición
  2. Química orgánica  2.1. Estructura y relaciones  2.1.1. Hibridación en Compuestos de Carbono  2.1.2. Resonancia y aromatización  2.1.3. Orbitales moleculares  2.1.4. Efectos inductivo y mesomérico  2.2. Hidrocarburos  2.2.1. Hidrocarburos  2.2.2. Alqueno  2.2.3. Alquinos  2.2.4. Compuestos aromáticos  2.2.5. Cicloalcanos y Conformación  2.3. Grupo Funcional  2.3.1. Alcoholes y fenoles  2.3.2. Éteres y epóxidos  2.3.3. Aldehídos y cetonas  2.3.4. Ácidos carboxílicos y derivados  2.3.5. Aminas  2.3.6. Ésteres y amidas  2.3.7. Tioles y sulfuros  2.4. Estereoscópico  2.4.1. Isomería en Estereoquímica  2.4.2. Quiralidad y actividad óptica  2.4.3. Análisis estructural  2.4.4. Diastereómeros y Enantiómeros  2.5.1. Reacciones de sustitución  2.5.2. Reacciones de eliminación  2.5.3. Reacciones de adición  2.5.4. Reacciones radicales  2.5.5. Reacciones de reordenamiento  2.5.6. Reacciones Pericíclicas  2.6. Espectroscopía y análisis estructural  2.6.1. Espectroscopía Infrarroja  2.6.2. Espectroscopía por resonancia magnética nuclear  2.6.3. Espectrometría de masas  2.6.4. Espectroscopia UV-visible  2.6.5. Cristalografía de rayos X  2.7. Química de polímeros  2.7.1. Polímeros de Adición y Condensación  2.7.2. Mecanismo de polimerización  2.7.3. Polímero biodegradable  2.7.4. Polímeros conductores e inteligentes
  3. Química inorgánica  3.1. Química de coordinación  3.1.1. Ligandos y compuestos de coordinación  3.1.2. Teoría del campo cristalino  3.1.3. Teoría de Orbitales Moleculares en Compuestos de Coordinación  3.1.4. Distorsión de Jahn–Taylor  3.2. Química del grupo principal  3.2.1. Metales alcalinos y alcalinotérreos  3.2.2. Halógenos y Gases Nobles  3.2.3. Los metales de transición y sus complejos  3.2.4. Lantánidos y Actínidos  3.3. Solid state chemistry  3.3.1. Redes cristalinas y celdas unitarias  3.3.2. Defectos en sólidos  3.3.3. Propiedades eléctricas y magnéticas  3.3.4. Superconductividad  3.4. Química bioinorgánica  3.4.1. Iones metálicos en biología  3.4.2. Reacciones enzimáticas con metales  3.4.3. Intoxicación por metales y desintoxicación  3.4.4. Metaloproteínas y Metaloenzimas
  4. Química física  4.1. Química Cuántica  4.1.1. Dualidad onda-partícula  4.1.2. Ecuación de Schrödinger  4.1.3. Números Cuánticos y Orbitales  4.1.4. Espectroscopía atómica y molecular  4.2. Mecánica estadística  4.2.1. Distribución de Maxwell–Boltzmann  4.2.2. Funciones de partición  4.2.3. Estadísticas de Bose-Einstein y Fermi-Dirac  4.3. Termodinámica química  4.3.1. Energía Libre de Gibbs  4.3.2. Transición de fase  4.3.3. Eficiencia termodinámica  4.4. Química de superficies  4.4.1. Absorción y Catálisis  4.4.2. Coloides y Emulsiones
  5. Química Analítica  5.1. Métodos clásicos  5.1.1. Análisis Gravimétrico  5.1.2. titrímetro  5.2. Métodos instrumentales  5.2.1. Cromatografía  5.2.2. Espectroscopía  5.2.3. Métodos electroanalíticos  5.2.4. Difracción de rayos X
  6. Química Industrial  6.1. Petroquímica  6.2. Principios de ingeniería química  6.3. Química Verde  6.4. Farmacéuticos y Síntesis de Medicamentos
  7. Bioquímica  7.1. Carbohidratos  7.2. Proteínas y enzimas  7.3. Lípidos y membranas  7.4. Ácidos nucleicos  7.5. Metabolismo y Bioenergética  7.6. Cinética enzimática y mecanismo

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Proteínas y enzimas


Las proteínas y las enzimas juegan roles importantes en los procesos vitales de todos los organismos. Mientras que las proteínas son los bloques de construcción fundamentales de los tejidos vivos, las enzimas son tipos específicos de proteínas que catalizan las reacciones bioquímicas. Comprender estas biomoléculas es esencial en bioquímica, especialmente en química de pregrado.

Comprendiendo las proteínas

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que son importantes para muchas funciones dentro de los organismos. Son polímeros de aminoácidos, que son compuestos orgánicos compuestos principalmente de carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno y, a veces, azufre. Las proteínas desempeñan una variedad de funciones en el cuerpo, incluyendo roles estructurales, regulatorios y catalíticos.

Fórmula general de un aminoácido: H2N-CHR-COOH

1. Estructura de las proteínas

Las proteínas tienen estructuras únicas que les permiten realizar funciones específicas. Están organizadas en varias capas de estructura, que se clasifican principalmente en estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria:

  • Estructura primaria: La secuencia de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos, que forma una cadena polipeptídica.
  • Estructura secundaria: Plegamiento local de la cadena polipeptídica en estructuras como la alfa-hélice y la hoja beta-plegada, que se estabilizan mediante enlaces de hidrógeno.
  • Estructura terciaria: La estructura tridimensional de un polipéptido, determinada por interacciones como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones de van der Waals y puentes disulfuro.
  • Estructura cuaternaria: Una disposición de múltiples subunidades polipeptídicas en una proteína, cada una de las cuales tiene su propia estructura terciaria.

2. Funciones de las proteínas

Las proteínas juegan roles tanto estructurales como funcionales, como:

  • Soporte estructural: Proteínas como el colágeno y la elastina proporcionan soporte y estructura a los tejidos y órganos.
  • Actividad enzimática: Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones bioquímicas.
  • Transporte y almacenamiento: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre, mientras que la ferritina almacena hierro.
  • Transducción de señales: Hormonas como la insulina son proteínas que ayudan en la señalización celular.
  • Respuesta inmunitaria: Los anticuerpos son proteínas que identifican y neutralizan patógenos como bacterias y virus.

Ejemplo visual de estructura proteica

Estructura de la proteína Estructura primaria: AABCD Estructura secundaria: Hélice y hoja Estructura terciaria: Plegamiento 3D Estructura cuaternaria: múltiples cadenas

Comprendiendo las enzimas

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando la tasa de reacciones químicas en las células sin consumirse en el proceso. Casi todos los procesos metabólicos en el cuerpo requieren la catálisis enzimática para ocurrir a una tasa lo suficientemente rápida como para sustentar la vida.

1. Estructura de las enzimas

Las enzimas, como todas las proteínas, están formadas por largas cadenas de aminoácidos. Su plegamiento específico y la consecuente estructura 3D les permite unirse a moléculas sustrato específicas. El sitio activo de una enzima es la región donde las moléculas sustrato se unen y se someten a una reacción química.

2. Funcionalidad de las enzimas

Las enzimas actúan al reducir la energía de activación de las reacciones, aumentando así la tasa de reacción. Lo hacen al unirse al sustrato y estabilizar el estado de transición. Hay varios puntos clave sobre la acción enzimática:

  • Especificidad: Cada enzima es específica para una reacción o tipo de reacción particular.
  • Encaje inducido: Al unirse, las enzimas cambian ligeramente su forma para ajustarse más estrechamente al sustrato.
  • Reusabilidad: Las enzimas no se consumen en la reacción y pueden reutilizarse muchas veces.
  • Regulación: La actividad enzimática puede regularse por factores como la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores o activadores.

Ejemplo visual de actividad enzimática

E S Enzimas Sustrato Unión

Cinética enzimática

La cinética enzimática es el estudio de las tasas de las reacciones catalizadas por enzimas. Comprender la cinética enzimática es esencial para determinar la actividad enzimática, comprender las rutas metabólicas y desarrollar medicamentos.

1. Cinética de Michaelis-Menten

Este es un modelo común usado para describir la cinética enzimática. Se basa en la formación del complejo enzima-sustrato:

E + S ⇌ ES → E + P

En este modelo:

  • E es una enzima.
  • S es el sustrato.
  • ES es un complejo enzima-sustrato.
  • P es el producto.

La tasa de la reacción se da por la ecuación de Michaelis-Menten:

v = (Vmax [S]) / (Km + [S])

donde v es la tasa de reacción, [S] es la concentración de sustrato, Vmax es la tasa máxima y Km es la constante de Michaelis.

Importancia de las proteínas y enzimas en los organismos vivos

Las proteínas y las enzimas son esenciales para la vida. Son necesarias para la estructura celular, la función y la regulación de los tejidos y órganos del cuerpo. Sin proteínas y enzimas, los procesos vitales como el metabolismo, la replicación del ADN y la señalización celular no podrían ocurrir.

1. Papel en el metabolismo

Las enzimas son vitales para las rutas metabólicas, que son secuencias de reacciones químicas en la célula. Cada paso es catalizado por una enzima específica. Esto permite la regulación, eficiencia y velocidad de los procesos metabólicos.

2. Papel en la enfermedad y la medicina

Muchas enfermedades pueden ser causadas por enzimas o proteínas que no funcionan correctamente. Comprender estas biomoléculas se extiende a aplicaciones médicas como el diseño de medicamentos, donde inhibidores o activadores pueden usarse para corregir la función enzimática incorrecta.

Conclusión

Comprender las proteínas y las enzimas es importante en bioquímica. Sus diversas estructuras y funciones las hacen componentes clave de la vida. Al estudiar proteínas y enzimas, los científicos pueden desarrollar nuevas técnicas y tratamientos para mejorar la salud y la comprensión de los procesos biológicos.


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